PREPARATYKA KOLOKWIUM

Card Set Information

Author:
Magdalena
ID:
187579
Filename:
PREPARATYKA KOLOKWIUM
Updated:
2012-12-06 14:25:09
Tags:
kolokwium
Folders:

Description:
preparatyka
Show Answers:

Home > Flashcards > Print Preview

The flashcards below were created by user Magdalena on FreezingBlue Flashcards. What would you like to do?


  1. Jak inaczej nazywają się endopeptydazy?
    hydrolazy peptydylo - peptydylowe
  2. do jakiej klasy enzymów należy trypsyna?
    endopeptydazy serynowe
  3. przez jaki gruczoł i w jakiej postaci wydzielana jest trypsyna?
    przez trzustkę w postaci niekatywnego proenzymu - trypsynogenu
  4. gdzie trypsynogen ulega aktywacji?
    w dwunastnicy
  5. przy udziale jakich enzymów trypsynogen ulega aktywacji?
    • enterokinazy (enteropeptydazy)
    • lub trypsyny (autoaktywacja)
  6. NA CZYM POLEGA PROCES AKTYWACJI TRYPSYNOGENU?
    na odszczepieniu od trypsynogenu fragmentu sześcio-aa (heksapeptydu) od strony N - końca proenzymu
  7. jakie wiązania hydrolizuje trypsyna?
    wiązania peptydowe utworzone przez grupy karboksylowe należące do lizyny lub argininy
  8. jakie aa C-końcowe mają peptydy powstałe po hydrolizie przez trypsynę?
    lizynę lub argininę
  9. co się dzieje z trypsyną, jeśli zostanie umieszczona w buforze o pH zbliżonym do jej optymalnego?
    ulega samostrawieniu (autolizie)
  10. co zapobiega autolizie trypsyny?
    • jony Ca2+ - dlatego aktywność trypsyny oznacza się w ich obecności
  11. jak należy przechowywać roztwory trypsyny?
    w niskiej T, najlepiej w 1 mM HCl (pH=3) w obecności około 20 mM CaCl2
  12. wobec jakich związków oznacza się aktywność trypsyny?
    wobec substratów białkowych (kazeina, żelatyna) lub syntetycznych będących pochodnymi amidowymi lub estrowymi Arg lub Lys
  13. rozwinięcie skrótu BPTI
    Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor
  14. jak inaczej nazywa się bpti?
    aprotynina
  15. gdzie występuje BPTI?
    w organach bydlęcych: płucach, trzustce, śliniankach przyusznych oraz innych organach i tkankach, szczególnie tych bogatych w kom. tuczne
  16. skąd wydzielono inhibitory homologiczne do BPTI ?
    z surowicy, siary, śledziony, przysadki mózgowej przeżuwaczy
  17. do jakiego typu proteaz serynowych zaliczane jest BPTI?
    typu Kunitza
  18. ile aa ma BPTI?
    58
  19. jaki odczyn i pI ma BPTI?
    silnie zasadowy; pI = 10,5
  20. dowód na to, że BPTI jest bardzo odporny na ekstremalne warunki środowiska
    nie traci on aktywności w czasie krótkiego gotowania w rozcieńczonych kwasach lub w czasie inkubacji w 2,5 % TCA w 80oC
  21. kiedy dochodzi do inaktywacji BPTI ?
    w pH o wartości powyżej pI
  22. inhibitorem czego jest BPTI ?
    licznych proteaz serynowych
  23. z jakimi enzymami BPTI tworzy najsilniejsze kompleksy?
    • z bydlęcą beta-trypsyną
    • z bydlęcą alfa-chymotrypsyną
    • z ludzką alfa-plazminą
    • z ludzką kalikreiną osoczową
  24. BPTI ma właściwości inhibitorowe i znalazł zastosowanie kliniczne jako TRASKOLAN- gdzie?
    • w ostrym zapaleniu trzustki
    • w zapaleniu otrzewnej z zagrożeniem perforacji i wstrząsu septycznego
    • w krwotokach pooperacyjnych
  25. jaki etap oczyszczania BPTI jest kluczowy?
    chromatografia powinnowactwa na Sepharose 4B z immobilizowaną trypsyną
  26. jaki fakt wykorzystuje chrom. pow. w tym przypadku?
    fakt, że BPTI jest silnym inhibitorem kompetycyjnym trypsyny i wiąże się z tym enzymem w sposób podobny do substratu
  27. co tworzy główną powierzchnię kontaktu BPTI z enzymem?
    pętla wiążąca proteinazę, zawierająca resztę Lys15 inhibitora idealnie dopasowaną do kieszeni wiążącej substrat w cząsteczce enzymu

What would you like to do?

Home > Flashcards > Print Preview