Medizinische Chemie 4 - Peptide, Proteine

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Author:
Krawuzl
ID:
19160
Filename:
Medizinische Chemie 4 - Peptide, Proteine
Updated:
2010-05-13 13:48:50
Tags:
Medizinische Chemie Peptide Proteine
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Medizinische Chemie 4 - Peptide, Proteine
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  1. Einteilung der Eiweisse nach Aminosäurekettenlänge
    • Di-, Tripeptide 2, oder 3 aneinandergehängte AS
    • Oligopeptide 2-10
    • Polypeptide 10-100
    • Proteine >100
  2. Verbindung zwischen 2 AS
    • Immer Säureamidbindung: Aminogruppe reagiert mit Carboxylgruppe durch Kondensation.
    • Fast immer Stammen die Gruppen der bindung aus dem AS-Grundgerüst
  3. Elektronenverteilung in Peptidbindung der AS
    • O nimmt C gemeinsames E-paar weg -> C nimmt N das freie E- zu gemeinsamen E-paar weg
    • -> partieller Doppelbindungscharakter (Zusatand wechselt immer hin und her: C=O <-> N=H)
  4. Konsequenzen des Doppelbindungscharakters:
    • Freie Drehbarkeit geht verloren (Wichtig für Protein charakter)
    • Planare Bindung (Atome in einer Ebene)
    • Abstand zwischen C und N kleiner als bei Einfachbindung
  5. Proteinherstellung: was wird benötigt und wo?
    • Freie Energie (weil Gleichgewicht auf seite der freien AS liegt) + mehrere AS
    • Herstellung findet in den Ribosomen statt
  6. Peptidspaltung
    • H20 wird benötigt für Hydrolyse
    • Enzyme heißen Peptidasen
  7. räumliche Eigenschaften von Proteinen
    • nie linear, sondern immer 3D Struktur
    • "Konformation"
  8. Primärstruktur eines Proteins
    • Primärstruktur beschreibt die Abfolge der einzelnen Aminosäuren inerhalb der kette.
    • = Information des Genes die für das protein Kodiert
  9. sekundärstruktur eines Proteins
    • frei liegende Keto und Amino Gruppen treten miteinander in verbindung
    • Seitenketten sind daran NICHT beteiligt
    • Vertreter: alpha-Helix, beta-Faltblatt
  10. alpha-Helix
    • mögliche sekundärstruktur eines Proteins
    • CO und NH gehen Wasserstoffbrückenbindungen ein.
    • Seitenketten sind nach aussen geklappt
  11. Beta-Faltblatt
    • mögliche sekundärstruktur eines Proteins
    • CO und NH binden über Wasserstoffbrücken
    • parallel/antiparallel
  12. Tertiärstruktur bei Proteinen
    • Entsteht durch Verwindung der Sekundärstruktur im Raum durch die Seitenketten
    • Kovalente Bindungen: Disulfidbrücken (Cystein-Cystein)
    • Nicht Kovalente Bindungen: Wasserstoffbrücken, Ionische Wechselwirkungen
    • Hydrophobe Gruppen nach innen Hydrophile nach aussen -> Hydrahülle
  13. Quartärstruktur von Proteinen
    • "Protein-Symbiosen"
    • Mehrere Tertitärstrukturen schliessen sich zu gösseren Funktionseinheiten zusammen
    • ->Supramolekularstrukturen
    • Bsp.: Enzymkomplexe, Ribosomen, Hämoglobin
  14. Denaturierung
    • Tertiärstruktur geht verloren,
    • Wasserstoffbrücken und Disulfidbrücken werden gespalten
    • biologische Funktion geht verloren
    • Primärstruktur bleibt erhalten
    • denaturierung durch Hitze, extremer PH, Alkohol, Harnstoff
  15. Elektroporese
    • Patientenserum wird auf Gel aufgetragen und Spannung wird angelegt.
    • Photometrisch wird die Wandergeschwindigkeit der Proteine ausgewertet:
    • Albumin 60%
    • alpha1 Globulin: 4%
    • alpha2 Globulin: 8%
    • beta Globulin: 12%
    • gamma Globulin: 16%

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