Biochemie ganz leicht

• - Atombindung (=kovalente Bindung, teilt sich zwei Atome oder Elektronenpaare gleich, polare Bindung mit unterschiedlichen Ladungen)
• - Ionenbindung (Vollständige Übertragung eines Bindungselektronenpaars zum elektronegativen Partner, es entstehen 2 Edelgase, ein pos. und ein neg. geladenes Ion.

• Eletronenverteilung
• Abstand (Anziehung, Abstoßung)
• Atome streben IMMER nach stabilität

• Wasserstoffbrückenbindungen (Dipo-dipol WW)
• Van-der-Waals Kräfte (entsteht durch ständige Bewegung von Elektronen eines Atoms, befinden sich alle in einer Region entsteht eine neg. Ladung, welche das Nachbar Atom ebenfalls beeinflusst.
• hydrophobe Wechselwirkungen (Abstoßungsreaktion)
• ionische Wechselwirkungen (Ionen ziehen sich an, bilden aber keine Gitterstruktur/Salze, da im Körper immer Wasser vorhanden ist)

... sind reaktionsfreudige Zentren innerhalb eines Moleküls. Sie sind durch polare Atombindungen gekennzeichnet und entweder sehr pos. oder neg. geladen

• Abgabe eines Elektrons durch Verbindung mit einem elektronegativen Element. (Muss nicht zwingend Sauerstoff sein, ist aber in der Natur häufig beteiligt)
• Enfernen von H aus einem Molekül

• Die Kraft mit der Atome am Bindungselektronenpaar zwischen sich ziehen
• liegt zwischen 1 und 4
• Maß dafür, wie gut ein Atom e- anzieht

• H
• O
• N
• C
• S
• P

• Hydroxyl-; R-O-H; Alkohole
• Aldehyd-; R C OO H; Aldehyde
• Carbonyl-; R- C oo - R, Ketone
• Carboxyl-, R- C oo- OH; Säuren
• Amino-, R N H H; Amine
• Amido-, R-C=O-N-H-H; Amide
• Thiol-; R-S-H, Thiole
• Ester-, R-C=O-O-R; Ester
• Ether-, R-O-R; Ether

Eine reversible Gleichgewichtsreaktion, welche einen Stoffwechselprozess beschleunigen, hemmen oder lenken kann. Hierzu wird die benötigte Energiebarriere verändert. Im Körper wird dies von Enzymen übernommen (z. B. Verdauung). Ein Katalysator beeinflusst die Geschwindigkeit, kann aber kein Gleichgewicht herstellen.

• Enzyme sind Proteine (Eiweiße), die im Körper die Reaktionen des Stoffwechsels katalysieren (Beschleunigen), indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen und damit deren Ablauf überhaupt erst ermöglichen.
• Sie nehmen an diesem chemischen Prozess teil ohne selbst verändert zu werden
• auch Biokatalysatoren genannt
• enden auf -ase

• Redoxreaktion
• Gruppenübertragung
• Kondensation und Hydrolsyen
• Biosynthesen und Spaltungen
• Isomerisierungen

Elektronen werden übertragen. Ein Stoff gibt ein Elektron ab (Oxidation) und ein zweiter nimmt diese Elektronen auf (Reduktion)

Ganze funktionelle Gruppen werden auf ein Molekül übertragen. Die beteiligten Enzyme heißen Transferasen.

Reaktionen bei denen eine Bindung unter Wasseraustritt entstehen heißen Kondensationen. Die Spaltung einer Bindung unter Wasseranlagerung heißt Hydrolyse.

Verbindung oder Lösung der zwischen zwei Atomen ohne das Wasser eine Rolle spielt.

Bindungsverhältnisse werden innerhalb eines Moleküls neu geordnet, z. B. Verlagerung eines asymmetirschen C-Atoms auf eine andere

Ein Molekül ist chiral, wenn die Spiegelung an einer Molekülebene nicht dasselbe Molekül ergibt. Ursache kann ein Chiralitätszentrum in Form eines asymm. c-Atoms sein.

Moleküle mit gleicher Summenformel aber unterschiedlicher Strukturformel.

Zwei Isomere die sich wie Bild/Spiegelbild verhalten. Chiralität ist gegeben. (linke und rechte Hand)

Eine 50/50 Mischung aus L und D Enantiomer. Optische verwirbelungen von L und D werden aufgehoben und Licht dringt ohne Veränderung hindurch.

• (universeller) Energielieferant
• Strukturelement von Zellen
• Kohlenstoffquelle bei Biosynthesen
• Erkennung von Rezeptorproteinen an Zellwänden

• Es sind Wasseranlagerungen an Kohlenstoff. Sie enden auf -ose und werden nach ihrer Größe eingeteilt (Mono- Di- Polysaccharide).
• Es sind Aldehyde oder Ketone eines mehrwertigen Alkohols.

• 
• D Glucose, D- Fructose, D-Ribose

• acetalisches C nach Osten
• O des Ringes nach Nordern
• OH- Gruppe rechts in der Kette zeigen nach Süden
• Ringform

Aldehy und Alcohol reagiert immer zu Halbacetal. Sie sind ein Zwischenschritt vom Aldehyd zum Acetal.

Verbindungen, die der Körper selbst nicht herstellen kann, aber zum Überleben braucht

• Energielieferant und Speicher
• Isolation
• Aufbau von Zellmembranen
• Fixierung von Organen in anatomisch korrekter Lage (Niere)

• Einfache Lipide (Speicherlipide)
• komplexe Lipide (Strukturlipide)
• Isoprenoide

• besonders gute Energiespeicher
• Oxidation liefert mehr Energie da die C-Atome stärker reduziert sind als in Kohlenhydraten
• können ohne Wasser gespeichert werden (hydrophob)

• Fette werden zu Acetyl-CoA abgebaut, welches im Citratzyklus tätig ist
• Fette werden durch Emulgation  im Magen zerlegt und dann im Dünndarm zu Triaglyceriden umgewandelt

• Sowohl Wasser- als auch Fettlöslich.
• Benötigt als emulgatoren, zum Transport mittels Micellenbildung, Zum Membranaufbau

• Vita(Leben) Amina(erstes entdecktes Vitamin)
• Stoffe die der Körper braucht aber nicht komplett selbst herstellen kann
• fettlöslich EDKA
• Wasserlöslich alle B und C Vitamine

• Grundstoffe die den Aufbau und die Funktion von Zellen bestimmen
• DNA enthält nur Information zum Proteinbau
• Aufbau von Muskeln, Haaren etc.
• Transport von Lipiden und Sauerstoff
• Enzyme, zur Steuerung von Lebensprozessen
• Regulation durch Hormone, Rezeptoren, Antikörper

• Aminosäuren sind der Baustoff (lange Ketten) für Proteine
• Grundbausteine sind immer. Carboxyl- + Amino- Gruppe + Wasserstoffatom + Zentrales Kohlenstoffatom

• Nach Polarität:
• Unpolar (Glycni, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin)
• Polare, ungeladene Seitenketten
• negativ geladene Seitenketten

Der pH Wert, bei die die Hälfte der Moleküle ein Proton abgegeben hat, die andere Hälfte nicht (Puffer)

• Eine Kette von Aminosäuren.
• 2 = Dipeptid
• 3 = Tripeptid
• 2 - 10 = Oligopeptid
• 10 - 100 = Polipeptid
• 100+ = Proteine

Entsteht, wenn die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure reagiert. Dabei wird Wasser abgespalten.

• Primärstruktur: Abfolge einzelner Aminosäuren, bestimmt Struktur des Proteins (sek., tert., quart.) 
• Sekundärstruktur: Wechselwirkung von Carbonyl (CO) und einer Amid Gruppe (NH), bildung von α-Helix und β-Faltblatt (intramolekulare Wasserstoffbrückenbindung)
• Tertiärstruktur: dreidimensionale Struktur eines Proteins, ensteht durch Verwindung der sek. Struktur
• Quartärstruktur: Proteinsymbiosen, d. h. mehrere verbundene Tertiärstrukturen schließen sich zu Funktionseinheiten zusammen

• Biokatalyse
• Kommunikation (z. B. Insulin oder Wachstumshormone)
• Transport (Hämoglobin)
• Stützfunktion 8Fadenförmige, fibriläre Proteine als Kollagen (Haut) oder Keratin (Haar)
• Aktive Bewegung (Aktin Myosin)
• Das Immunsystem (Antikörper
• Blutgerinnung

Pathogene Strukturen. Z. B. Kreuzfeld Jakob oder BSE

• Denaturierung ist die Zerstörung der dreidimensionalen Gestalt eines Proteins (Eiweißes), wodurch es seine Funktion verliert. Das heißt die Tertiärstruktur wird zerstört, die Primärstruktur bleibt allerdings erhalten. Sie ist bei manchen Proteinen reversibel
• Entsteht durch extreme Hitze, pH-Werte, Chemikalien, Alkohol etc.

• Aufbau der DNA und RNA (Speichern und Wiedergeben von biologischen Informationen)
• Transport und Speicherung der chem. Energie
• Coenzyme und Regulatoren (Beteiligung an den biochem. Prozessen

• Zucker + Base = Nucleosid
• Phosphat + Zucker + Base = Nucleotid

• 
• Adenosin-mono/di/tri-phosphat

• Verkettung von Nukleotiden (Polynukleotide)
• Verkettung = Polymerisierung
• Bildung einer Phosphorsäurediesterbindung
• DNA = 2-Desoxyribose
• RNA = Ribose
• Die freie 3-OH Gruppe reagiert mit dem 5-Trinucleotid unter Ausbildung von Phosphorsäurediesterbindung, zwei Phosphatgruppen werden abgespalten und liefern die notwendige Energie

• enthält immer 2 Desoxyribose und die Basen Adenin, Thymin, Cytosin, Guanin
• rechtsgängige doppelhelix von 2 antiparallelen Nucleinsäuresträngen, diese sind durch Wasserstoffbrücken zwischen Purin und Pyrimidinbasen verbunden
• Basenpaare: AT und CG
• Länge wird in Basenpaaren pb angegeben
• komplementäre Stränge (Struktur des einen bestimmt die des anderen)

• enthält immer Ribose und die Basen Adenin, Uracil, Cytosin und Guanin
• liegt als Einzelstrang vor
• Stränge falten sich spontan und haben so eine größere Struktur- und Funktionsvielfalt
• RNA liest DNA ab und trägt die Info zu Ribosom

• messenger RNA
• ribosomale RNA
• transfer RNA

• Metabolismus: alle enzymkatalysierten Umwandlungen org. Stoffe in lebenden Zellen
• Katabolismus: Abbau von Stoffen zur Energiegewinnung
• Anabolismus: Aufbau von Stoffen und Energieverbrauch
• Amphibolismus: Stoffwechselwege die sowohl Ana- als auch katabolisch ablaufen können
• Autotroph: Selbsternährend, z. B. Pflanzen mit Sonnenlicht
• Heterotroph: von Fremdstoffen ernährend

• Beweglich (Motilität)
• vermehrt sich
• chemischer Aufbau und zelluläre Organisation
• besitzen Stoffwechsel
• Reizbar
• Veränderbares Genom

• Ziel ist der Aufbau und Erhalt von Zellstrukturen und die Energiegewinnung (Zellen wollen Leben)
• Unterscheidung zwischen Primär und Sekundärmetabolismus
• Katabolismus = alle abbauenden Reaktionen die Energiegewinnen
• Anabolismus = alle aufbauenden Reaktionen die Energie kosten

• ATP ermöglicht die räumliche und zeitliche Übertragung von energiebindenden und energieliefernden Reaktion in der Zelle
• kann Phosphatgruppen übertragen und so Verbindungen Aktivieren
• kann frei diffundieren

• Nicotinsäureamidadenindinucleotid
• Flavinadenindinukleotid
• NADH liegt in freier gelöster Form vor
• Energieübertragung in Form von H^+ Elektronen durch eine Redoxreaktion mit Enzymen

• ... der älteste und universellste Reaktionsweg zur ATP-Gewinnung
• 10 enzymatische Reaktionen beginnend bei Glucose hin zum Pyruvat
• verläuft ohne 02 und ergibt geringen Energiegewinn: 2ATP (4 Gewinn, 2 Verbrauch)
• Unterteilung in die Vorbereitungsphase(1-5) und Energieerzeugung (6-10)

Glucose + 2 NAD^+ + 2 ADP + 2 P -> 2 Pyruvat + 2 NADH + 2 H^+ + 2 ATP + 2 H2O

• ... Bildung von Glucose aus nicht Kohlenhydraten
• hauptsächlich in der Leber, auch in der Nierenrinde
• Sinn: Organe wie das Gehirn oder aber der Blutzuckerspiegel benötigen Glukose als einzige oder hauptsächliche Energiequelle

2 Pyruvat + 2 NADH + 2 H^+ + 4 ATP + 2 GTP + 6 H2O -> Glucose + 2 NAD^+ + 4 ADP + 2 GDP + 6P

• Reziprok Regulation über Verbindung von AMP ADP ATP
• ATP "diktiert" das immer genug Energie zur Verfügung zu stehen hat

• ... ein Weg um aus Glucose, Ribose herzustellen (z. B. für die Nukleotide der RNA notwendig)
• ist benannt nach seinen Produkten
• eine oxidative Reaktion liefert NADPH^+ und D-Ribose-5-Phosphat
• ausgangsstoff ist Glucose-6-Phosphat

• ATP kann Phosphatgruppen übertragen um Verbindungen zu aktivieren (Glucose - Glucose 6 - Phostphat)
• Durch die Spaltung von Säureanhydridbindungen wird Energie frei, die für andere Reaktionen genutzt werden kann

• Oxidative Decarboxylierung
• 1. Transport von Pyruvat mit H^+ ins Mitochondrium
• 2. Bildung von Acetyl-CoA
• Der Prozess ist Irreversibel, Acetyl CoA kann nicht zurück zu Pyruvat umgebaut werden und Fettsäuren können nicht wieder zu Glukose umgebaut werden!
• 

PDH ist der Irreversible Prozess, bei dem aus Pyruvat (Grundstoff für Gluconeogenese) unter zuhilfe nahme von CoA 5H^+ Kohlenstoffdioxid abgespalten und Acetyl-CoA gebildet wird.

• allosterische Enzymregulation: Regulatoren binden an Enzymkomplex und Aktivieren oder Hemmen
• Interkonvertierung: De/Aktivierung durch De/Phosphorilierung
• Feedback Inhibitierung: Endprodukt hemmt eigene Synthese

Enzyme deren Aktivität durch das Endprodukt reguliert wird.

• Abbau von Acetyl-CoA zu CO2
• läuft im Mitochondrium
• Übertragung der Elektronen auf NADH H^+ und FADH2 -> Elektronen oxidieren
• Kreislauf regeneriert sich selbst
• amphiboler prozess

• Maltose
• Isomaltose
• Laktose
• Saccharose

Verbindung von 2 Disacchariden.

• langkettige Carbonsäuren aus 16 oder 18 C-Atomen
• Carbonsäuren sind Verbindungen die dei fkt. Gruppe COOH beinhalten
• je länger die Kette, desto stärker sind die lipophilen Eigenschaften

Gesättigte haben keine C=C Doppelbindung

• Omega 3
• Omega 6
• sind lebensnotwendig können aber vom Körper nicht selbst synthetisiert werden