Glykolyse

Card Set Information

Author:
Ch3wie
ID:
289635
Filename:
Glykolyse
Updated:
2014-11-21 10:49:12
Tags:
Glykolyse
Folders:
Biochemie
Description:
Biochemie - Glykolyse
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  1. Glykolyse - Funktion, Ablauf
    • = kataboler, energieliefernder Stoffwechselweg, dessen Enzyme im Zytosol lokalisiert sind
    • -> in JEDER Zelle

    • Funktion: Energiegewinn in Form von ATP durch den Abbau von Glucose zu Pyruvat oder Lactat
    • -> hierfür entscheidende Reaktion: Substratkettenphosphorylierung

    1. Hexokinase-Reaktion



    • - Esterbindung wird gebildet
    • - Glucose-Ph kann Zelle nicht mehr verlassen (gibt keinen Transporter)

    - Reaktion exergon und damit irreversibel!!

    • - Bei Blutglucosekonzentration > 5mM -> Glukokinase und GLUT2 sorgen für Insulinfreisetzung
    • -> Insulin wiederum induziert Glukokinase



    2. Hexosephosphatisomerase-Reaktion



    3. Phosphofruktokinase-Reaktion



    4. Aldolase A-Reaktion

    - Produkte sind Strukturisomere (Konstitutionsisomere)



    • 5. Triosephosphat-Reaktion
    • 6. GAP-DH-Reaktion

    • - DHAP und GAP im Gleichgewicht
    • -> deutlich auf Seite von DHAP, GAP wird jedoch sofort entzogen

    • Beachte!
    • - NAD wird reduziert,
    • -> anschließend entweder Atmungskette, oder für Lactat-Dehydrogenase

    • - Phosphorylierung mit anorganischem Phosphat
    • !!! NICHT durch Kinase katalysiert



    7. Phosphoglyceratkinase-Reaktion

    - DEphosphorylierung durch Kinase!!


    8. Phosphoglyceratmutase-Reaktion



    9. Enolase-Reaktion



    10. Pyruvatkinase- und LDH-Reaktion



    - Kinase dephosphoryliert PEP!!

    - im anaeroben Modus wird Pyruvat zu Lactat reduziert, um NAD+ für GAP-DH bereitzustellen




    • - Lactat kann nur im Cori-Zyklus verwendet werden
    • - im Muskel entstehendes Pyruvat kann auch zu Alanin transaminiert werden (Alanin-Zyklus)

  2. Regulation der Glykolyse
    • Hexokinase:
    • wird durch Glc-6-P durch klassische Produkthemmung gehemmt
    • (Glukokinase der Leber nicht!)

    • Phosphofructokinase-1:
    • - geschwindigkeitsbest. Enzym
    • - Citrat und ATP sind allosterische Inhibitoren
    • - AMP und ADP sowie F-2,6-BisP aktivieren sie
    • (siehe Karte Bifunktionelles Enzym)

    • Pyruvatkinase:
    • - durch Insulin induziert
    • - allosterisch im Sinne einer Forward Regulation durch Fruc-1,6-BisP
    • - INTERKONVERTIERBARES Enzym
    • -> dephosphoryliert stimuliert sie die Glykolyse
  3. Bifunktionelles Enzym
    • Fruc-2,6-BisP durch bifunktionelles Enzym gebildet
    • -> starker allosterischer Aktivator der PFK-1
    • -> Glykolyse↑

    Aufbau:

    • 1) regulatorische Domäne am Aminoterminus
    • - enthält Serin, das phosphoryliert werden kann

    • 2) Domäne mit Kinaseaktivität (PFK-2)
    • - Fruc-6-P -> Fruc-2,6-BisP

    • 3) Domäne mit Phosphataseaktivität (FBP-2)
    • - Fruc-2,6-BisP -> Fruc-6-P

    • Merke!!
    • - Fruc-2,6-BisP entsteht aus Fruc-6-P und NICHT aus Fruc-1,6-BisP

    • Aktivität:
    • im phosphorylierten Zustand:
    • - PFK-2 gehemmt
    • - FBP-2 aktiv

    Im Herzmuskel:

    • - Katecholamine erhöhen cAMP-Spiegel und bewirken so Phosphorylierung.
    • !! Phosphorylierung an anderer Stelle und dadurch wird Kinasefunktion aktiviert

    -> Katecholamine erhöhen dadurch Leistung des Herzens

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