Aminostoffwechsel

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Author:
Ch3wie
ID:
289785
Filename:
Aminostoffwechsel
Updated:
2014-12-15 14:15:42
Tags:
Aminosäuren Biochemie Stoffwechsel
Folders:
Biochemie
Description:
Aminosäurenstoffwechsel - Biochemie
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  1. Proteasome
    • frei im Zytosol vorkommende Proteinkomplexe, die vor allem falsch gefaltete und gealterte Proteine unter ATP-Verbrauch abbauen.
    • Diese werden zuvor mit Ubiquitin markiert (ubiquitiniert). Dabei ist Ubiquitin kovalent über Amidbindung mit Protein verbunden
    • Proteasomen katalysieren die Spaltung von Peptidbindungen vor allem hinter sauren, basischen und hydrophoben Aminosäuren
  2. Transaminierung, Desaminierung, Decarboxylierung
    - Die drei wichtigsten Mechanismen, die den Aminosäurenabbau einleiten!

    Transaminierung

    • - durch Transaminasen katalysiert
    • - benötigen Pydridoxalphosphat (PALP) das sich vom Vitamin B6 (Pyridoxin) ableitet

    -> übertragen die Aminogruppe einer Aminosäure, die kovalent an PALP gebunden ist, auf eine a-Ketosäure

    Wichtige Beispiele:

    Alanintransaminase (ALT; früher GPT: Glut-Pyruvat-Transaminase)



    Aspartattransaminase (AST; früher GOT: Glut-Oxalacetat-Transaminase)



    Desaminierung

    Aminogruppe wird entfernt. 3 Typen:

    Oxidative Desaminierung

    • Durch Oxidation von Glut zu a-Ketoglutarat und NH4+ entstehen Reduktionsäquivalente (NADPH)
    • Wichtig: umgekehrte Reaktion auch möglich (reduktive Aminierung)


    Hydrolytische Desaminierung

    • Aminogruppen aus Carbonsäureamidbindungen (CONH2) werden hydrolytisch abgespalten
    • -> betrifft nur Glutamin und Asparagin
    • (z.B. Glutamin -> Glutamat)

    Eliminierende Desaminierung

    Serin, Threonin und Cystein (OH oder SH an β-C-Atom)

    • Imin ensteht, dann hydrolytische Bildung einer a-Ketosäure + Ammoniak
    • -> Coenzym wieder PALP

    Decarboxylierung

    Dadurch entstehen biogene Amine

    Coenzym immer PALP

    • Abbau der biogenen Amine erfolgt durch Monoaminooxidasen (MAO) bzw Diaminoxidasen (DAO)
    • !! -> durch MAO-Hemmer wird der Abbau der biogenen Amine vermindert (zB Behandlung von Depressionen)

  3. Harnstoffzyklus
    • Ammoniak wird bei Aminoabbau frei, wird dann von vielen Zellen peripherer Organe übertragen auf
    • - Glutamat (durch Glutaminsynthethase)
    • - Pyruvat - es entsteht Alanin

    Harnstoff enthält zwei Stickstoffatome, eines aus Ammoniak, eines aus Aspartat

    1. Schritt

    geschwindigkeitsbestimmend!

    Enzym: Carbamoylphosphatsynthetase-I (CPS-I)

    - Kondensation

    ! CPS II befindet sich im Zyotsol und ist an Pyrimidinsynthese beteiligt !



    2. Schritt

    Enzym: Ornithintranscarbamoylase

    Citrullin im Austausch gegen Ornithin in das Zytosol



    3. Schritt

    Enzym: Argininosuccinatsynthetase



    4. Schritt:

    • Enzym: Argininosuccinatlyase
    • !! Mangel an dem Enzym führt zur Ammoniakausscheidung mit Urin



    5. Schritt:

    Enzym: Arginase-I



    - Harnsto
    ff nun gut löslich und über Blut zu Niere

    • Schicksal des Fumarats
    • 1) ENTWEDER in Citratzyklus (im Zytosol zu Malat, dann über Malat-Aspartat-Shuttle in Mito)
    • 2) ODER Regeneration von Aspartat (über Malat zu Oxalacetat, dann durch AST - es entstehen aus Oxalacetat und Glutamat: Aspartat und a-Ketoglutarat
    • -> Aspartat dann entweder wieder in den Harnstoffzyklus
    • -> oder als Aminogruppendonator für Synthese von Inosinmonophosphat (IMP) und Synthese von AMP aus IMP


  4. Energiebilanz Harnstoffzyklus
    • - Im ersten Schritt 2 ATP
    • - Im dritten Schritt 1 ATP zu AMP und PP
    • - PP dann noch zu 2P

    -> er werden also vier energiereiche Bindungen gespalten

    Nettoreaktionsgleichung:

    • NH3 + HCO3- + Aspartat + 3 ATP
    • -> Harnstoff + Fumarat + 2 ADP + 2Pi + 1 AMP + 2 Pi

    !!! 1g Harnstoff (im Urin) entspricht 3g mit Nahrung aufgenommenem Protein !!
  5. Regulation Harnstoffzyklus und
    Enzymdefekte
    • - Auf Stufe der Carbamoylphosphatase-I
    • - Allosterischer Aktivator ist N-Acetylglutamat (wird bei erhöhtem Glutspiegel aus Acetyl-CoA und Glut gebildet)

    Enzymdefekte

    • - häufigster Defekt betrifft Ornithin-Transcarbamoylase
    • -> Metabolitemenge vor entsprechendem Enzym erhöht, danach vermindert

    -> hier: NH4+ reichtert sich an, Citrullin und Harnstoff nehmen ab

    • - Bei Defekt der Argininosuccinat-Synthetase:
    • NH4+, Ornithin, Citrullin, Aspartat reichern sich an, Arginin und Harnstoff nehmen ab
  6. Methioninabbau
    • Methionin + ATP -> S-Adenosylmethionin
    • (SAM = wichtiger Methylgruppendonator)
    • CH3 wird abgespalten -> S-Adenosylhomocystein
    • Hydrolysierung -> Homocystein
    • Rückwandlung durch Methionin-Synthase (Vit B12; Methyl-FH4)
    • oder weiterer Abbau zu Cystathionin durch Cystathionin-β-Synthase (Vit-B6-abhängig!!)
  7. Hyperhomocysteinämie
    • Entweder Cystathionin-β-Synthase (Vit B6)
    • oder N5,N10-Methylentetrahydrofolatreduktase defekt
    • Ist die Reduktase defekt, entsteht Mangel an Methyl-FH4 und Homocystein reichert sich an
    • Ursache: Mangel an Folsäure, Vit B6 und Vit B12
    • Folge: Herz-Kreislauf-Erkr., Herzinfarktrisiko
  8. Ahornsirupkrankheit
    • Störung der oxidativen Decarboxylierung von verzweigten a-Ketosäuren (bei Abbau von Valin, Leucin, Isoleucin)
    • Bei thiaminabhängiger Form lässt sich Aktivität des beteiligten Enzyms durch Gabe von Vit B1 (Thiamin) steigern
    • Dazu verringerte Zufuhr dieser (essentiellen) Aminos
  9. Phenylalaninabbau
    • unter O2-Verbrauch durch Phenylalanin-Hydroxylase hydroxyliert -> Tyrosin
    • Coenzym: Tetrahydrobiopterin
  10. Phenylketonurie
    • Mangel an Phenylalanin-Hydroxylase
    • dann Transaminierung zu Phenylpyruvat -> Ausscheidung mit Urin
    • Folge: geistige Retardierung, Mangel an Tryptophan -> weniger Serotonin und Melanin -> schwache Pigmentierung von Haut und Haaren
    • Guthrie-Test bei jedem Neugeb. am 4. oder 5. Tag
    • !! Auch Aspartam ist zu meiden (Asparaginsäure und Phenylalanin)
    • Atypische Phenylketonurie: Tetrahydrobiopterin-Synthese gestört -> Phenylalanin steigt
    • Behandlung: Gabe von L-Dopa
  11. Tryptophan (altern. Abbau, Vorstufe von)
    • alternativer Weg: wird zu Chinolat und dann Nicotinsäureamid (Vorstufe von NADH)
    • Serotonin: Tryp. zu 5-Hydroxytryptophan hydroxyliert, dann zu 5-Hydroxytryptamin decarboxyliert (= Serotonin)
    • Melatonin: entsteht aus Serotonin durch Acetylierung und Methylierung (wichtig für Schlaf-Wach-Rhythmus; in Hypophyse gebildet)
  12. Tyrosin-Abbau (Vorstufe von)
    • Phenylalanin -> Tyrosin -> Dopa (wieder hydroxyliert) -> Dopamin (biogenes Amin von Dopa) -> Noradrenalin (Hydroxylierung; Vit-C) -> Adrenalin (Methylierung; SAM)
    • Melanin: über Dopa zu Dopachinon, dann polymerisieren mehrere Indol-5,6-Chinon zu Melanin
    • Albinismus: kann (wtf) an Defekt der Tyrosin-Hydroxylase

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