Lernpaket 5

Card Set Information

Author:
Ch3wie
ID:
291219
Filename:
Lernpaket 5
Updated:
2014-12-16 13:26:36
Tags:
Biochemie Lernpaket Endspurt
Folders:
Biochemie
Description:
Biochemie Lernpaket 5
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  1. Vitamin A
    • Retinol, Retinal, Retinsäure
    • als β-Carotin aufgenommen (8 Isopreneinheiten)
    • als Retinylpalmitat in Ito-Zellen gespeichert
    • Hypovitaminose: Nachtblindheit, Verhornung der Kornea
    • Hypervitaminose: Intoxikation, Kopfschmerzen, Schwindel
  2. Retinal
    Sehvorgang
    • mit Opsin (Membranprotein) bildet es Rhodopsin
    • bei Dunkelheit: cGMP ↑, Ionenkanäle offen, Ca2+↑, Depol, Glutamat-Freisetzung
    • Belichtung: Umwandlung zu all-trans Retinal
    • Aktives Rhodopsin (Metharhodopsin II)
    • GDP -> GTP an a-UE des Transducins (G-Protein)
    • Abspaltung a-UE
    • cGMP-Phosphodiesterase aktiviert
    • cGMP↓
    • Ionenkanäle geschlossen
    • Hyperpolarisation
    • Abfall Transmitterfreisetzung
  3. Retinsäure
    • hormonähnlicher Signalstoff
    • Ligand eines Transkriptionsfaktors
    • beeinflusst Expression von Genen, die für Wachstums-, Differenzierungs- und Entwicklungsvorgänge verantwortlich sind
  4. Retinol
    • schützt und erhält Epithelzellen von Haut und Schleimhäuten
    • in Embryogenese beeinflusst es Entwicklung des Skeletts und Neuralrohrs
    • wichtig für Erhaltung der Mitomembran
  5. Vitamin D
    • Calciferole
    • 7-Dehydrocholesterol durch UV-Licht wird Sterangerüst gespalten -> Cholecalciferol
    • durch Hydroxylierung an C25 und C1 in Calcitriol umgewandelt
    • Hypovitaminose: Mineralisierungsstörungen des Skeletts, bei Kindern Rachitis
    • Bei Erwachsenen Osteomalazie

  6. Vitamin E
    • Tocopherol
    • nqdh Umwandlung in Chinonstruktur Radikalneutralisierung

  7. Vitamin K
    • Phyllochinon
    • Coenzym bei γ-Carboxylierungen von Glutarylresten der Gerinnungsfaktoren I, II, IX und X

  8. Cumarin
    Vit K-Antagonist -> gerinnungshemmend durch Hemmung der Vit K-Reduktion
  9. Vit B1
    • Thiamin
    • zu TPP aktiviert
    • Coenzym bei dehydr. Decarboxylierungen (aktiviert Aldehyde und überträgt diese)
    • wichtig bei: PDH, a-Ketogl.-DH und Transketolase

  10. Vit B2
    • Riboflavin
    • Bestandteil von FAD und FMN
    • Riboflavin + P = FMN
    • FMN + AMP = FAD

  11. Vit B3
    • Niacin = Nicotinsäure = Niacinamid
    • Pyridin-Ring
    • Bestandteil von NAD+ und NADP+
    • Zwischenprodukt bei Synthese aus Tryptophan -> L-Tryptophan = Provitamin
    • Hypovitaminose: Pellagra (DDD)
  12. Vit B6
    • Pyridoxin
    • akt. Form = PALP
    • Coenzym bei Decarboxylierungen und Transaminierungen
    • Wichtig: δ-ALA-Synthese

  13. Vit B12
    • Cobalamin
    • als einziges Vitamin nur von Mikroorganismen gebildet
    • nur mit Intrinsic-Factor aufgenommen (im term. Ileum resorbiert)
    • Tetrapyrrolring mit Cobalt (NICHT Fe)
    • wichtige Reaktionen:
    • Methylmalonyl-CoA -> Succinyl-CoA (ungerad. FS; Alkylierung)
    • Homocystein -> Methionin (Remethylierung)
    • Hypovitaminose: perniziöse Anämie (erst nach Monaten/ Jahren!)
    • MCV↑, Hämoglobin-Konz. niedrig, Kribbeln an Händen und Füßen
  14. Folsäure
    • Aufbau: Pteridinring + p-Aminobenzoesäure + Glutamat
    • Durch 2 Reduktionen zu Dihydrofolsäure -> Tetrahydrofolsäure (kann Methylgruppen übertragen)
    • Wichtige Reaktionen:
    • Purinsynthese
    • Thymidinsynthese
    • Aminostoffwechsel
    • Hemmstoffe:
    • Aminopterin und Methotrexat hemmen Dihydrofolatreduktase
    • Sulfonamide sind Analoge der p-Benzoesäure

  15. Pantothensäure
    • Bestandteil: β-Alanin
    • dient der CoA-Synthese

  16. Vit C
    • L-Ascorbinsäure
    • L-Gluconolacton-Struktur (kann aus Glucose hergestellt werden)
    • stark reduzierende Eigenschaften (verhindert Bildung von Methhämoglobin und wirk mit Vit E als Antioxidans)
    • Coenzym bei Hydroxylierung von Prolin- und Lysylresten des Prokollagens
    • Skorbut: mangelhafte Hydroxylierung von Prolinresten im Prokollagen - Blutungen, Zahnausfall etc.
  17. Biotin
    • als prosthetische Gruppe von Carboxylasen und Carboxylierungen beteiligt (zB Pyruvatcarboxylase)
    • reagiert unter ATP-Verbrauch mit HCO3- und Carboxylrest wird an N1 auf, der übertragen wird
    • Wichtig: Propionyl-CoA -> Methylmalonyl-CoA
    • Acetly-CoA -> Malonyl-CoA
    • Hypovitaminose: Avidin (Hühnereiweiß, roh) bindet Biotin und behindert dessen Resorption

  18. Eisenstoffwechsel
    • im Magen Fe3+ -> Fe2+ (Vit C oder Ferrireduktase)
    • mithilfe des Transporters DMT-1 mit H+ in Mukosazelle aufgenommen
    • dann an Apotransferrin übergeben -> Transferrin (Bluttransport)
    • Speicherformen: Ferritin: Apoferritin kann bis zu 4500 Fe-Atome aufnehmen, im Zytosol zu Fe3+ oxidiert (Leber, KM, Milz)
    • Hämosiderin: speichert Eisen als Eisenhydroxid
    • Eisenaufnahme über Transferrinrezeptoren (TfR) die mitaufgenommen werden
    • IRE-BP: Apoprotein der zytosol. Aconitase
    • bei niedriger Eisenkonzentration bindet es an mRNA, mehr Eisen wird aufgenommen. Translation der Apoferritin-mRNA und der δ-ALA-Synthase-mRNA gehemmt
    • steigt die Eisenkonz. bindet IRE-BP als 4Fe-4S-Cluster und verliert Funktion
  19. a-Amylasen bauen ... zu... ab
    • .. Polysaccharide (Stärke u. Glykogen)
    • ... Oligosacchariden und Disacchariden (Maltotriose, Maltose u. Isomaltose) ab
  20. Was wird für Mucin-Synthese benötigt?
    • Prostaglandin E
    • zB durch ASS gehemmt
  21. Produktion der Salzsäure


    beachte: Protonen werden aktiv unter ATP-Verbauch von H/K-ATPase ins Magenlumen gepumpt
  22. Hormone und Neurotransmitter zur Förderung der HCl-Produktion
    Hormone zur Hemmung der HCl-Produktion
    • Förderung:
    • Gastrin (G-Zellen) - stimuliert Freisetzung von Histamin (Stimulation durch: Magendehnung und prot.reiche Nahrung)
    • Histamin (enterochromaffine Zellen): - bindet an H2-Rezeptoren (Stimulation durch Gastrin, Acetylcholin)
    • Acetylcholin: stimuliert Histamin-Freisetzung durch IP3 und Ca2+ als second Messenger
    • Somatostation: Hemmung der Histamin-Freisetzung
    • Sekretin: Hemmung der Gastrin-Freisetzung
    • Cholezystokinin: Hemmung der Magenmotorik, Herabsetzung des Hungergefühls
    • gastroinhibitorisches Peptid: Hemmung der Magenmotorik
  23. Funktion Pankreaslipase
    spaltet TAG in 2 freie FS und β-Monoacylglycerin
  24. Endopeptidasen
    • Trypsin und Chymotrypsin gehören zu den Serinproteasen
    • Trypsin spaltet hinter Arginin und Lysin
    • Chymotrypsin hinter Tryptophan und Phenylalanin
    • Vorstufen: Trypsinogen/ Chymotrypsinogen
  25. Exopeptidasen (Beispiel, Spaltungsprozess)
    • zB Carboxypeptidase A
    • spalten Aminos vom Carboxylende der Proteinketten ab
  26. Elastasen
    spalten das Protein Elastin
  27. Welche Peptide sind Proenzyme?
    • Procarboxypeptidase A/B
    • Proelastasen
    • Trypsinogen
    • Chymotrypsinogen
  28. Wie wird Bilirubinglucuronid ausgeschieden? (Transportart)
    aktiver Transport in Gallenkanälchen
  29. Enteropeptidase (Ort, Funktion)
    • wird von Dünndarmmukose sezerniert
    • Setzt Trypsinogen zu Trypsin um (durch limitierte Proteolyse; Abspaltung des N-terminalen Peptids!)
    • selbstverstärkender Aktivierungsprozess!!
    • Trypsin aktiviert weitere Trypsinogen
  30. Reihenfolge der Verdauungsenzyme
    • Pepsin
    • Enteropeptidase
    • Trypsin
    • Chymotrypsin
    • Carboxypeptidase
  31. Resorption der Aminosäuren und Oligopeptide
    • über Na-gekoppelte Aminosäuretransporter
    • sekundär-aktiver Na-Symport (durch Na/K-ATPase wird Gradient aufrechterhalten)
    • Oligopeptide hingegen über Na/H-Antiport und in Zelle dann zu Aminos zerlegt

  32. Resorption der Kohlenhydrate
  33. Resorption der Lipide
    • werden von Gallensäuren in Mizellen emulgiert
    • Membran ist durchlässig
    • sehr kurze FS direkt ins Blut
    • Größere Lipide in Lipoproteinen transportiert
    • einzelne Lipidbestandteile werden in Mukosazelle wieder zu TAG (langkettige FS werden reverestert!)
    • Dann zu Chylomikronen verpackt und über Lymphbahn abgegeben
  34. Verdauung der Proteine
    • im Magen durch Pepsin gespalten
    • im Duodenum durch Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptidasen A und B weiter gespalten (limitierte Proteolyse aktiviert diese Enzyme)
    • Aminos und Oligopeptide entstehen
    • Diese werden durch Aminpeptidasen und Oligopeptidasen (MEMBRANSTÄNDIG) zu Di-/ Tripeptide oder einzelnen Aminos gespalten
    • Dann Resorption in Mukosazellen (Aminos: Na-Symport; Oligo: H-Symport, H dann im H/Na-Antiport wieder raus)
    • Aminos dann direkt ins Blut, Oligo werden in Aminos intrazellulär gespalten (wichtig: Na/K-ATPase in basolateraler Membran)
  35. Verdauung der KH
    • erst a-Amylase im Mund und Pankreas
    • diese spaltet zu Oligo- und Disacchariden (Maltose, Saccharose und Lactose)
    • dann Disaccharidasen (Membranständig!)
    • -> Monosaccharide
  36. Verdauung der Lipide
    • Verdauung beginnt erst im Duodenum (außer Magenlipase)
    • Gallensäuren aktivieren Pankreaslipase
    • diese spaltet TAG in b-Monoacylglycerin und FS
    • Cholesterinester werden durch CholesterinesterASE gespalten

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