Wörtchen Block 2

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  1. Ulcus?
    Geschwür
  2. Welches Enzym spaltet Kohlenhydrate hydrolytisch?
    Glycosidase
  3. Welche 3 wichtige Disaccharide gibt es und aus was werden sie gebildet?
    • Maltose —> Glukose + Glukose
    • Lactose —> Glukose + Galactose
    • Saccharose —> Glukose + Fructose
  4. An welcher Speicherform von Zucker bedient sich der menschliche Körper?
    Glykogen
  5. Wie ist das Glykogen aufgebaut?
    • alpha-1,4-Bindungen und alpha 1,6-Verzweigungen
    • aus Glukosemolekülen
  6. Aus was besteht Stärke?
    • 20% Amylose
    • 80% Amylopectin
  7. Wie ist Amylose aufgebaut?
    Aus Glukosemolekülen welche durch alpha-1,4-Bindungen verzweigt sind
  8. Was bewirken lösliche Balaststoffe wie Pektin?
    Sie binden Wasser, verzögern Aufnahme von Zuckern und binden Gallensalze
  9. Welche 3 Phasen der Verdauung unterscheidet man?
    • kephale Phase
    • gastrale Phase
    • intestinale Phase
  10. Welche 3 grossen Speicheldrüsen kennt man?
    • Glandula submandularis
    • Glandula parotis
    • Glandula sublingualis
  11. Was sind Bestandteile des Speichels und was für eine Funktion hat er?
    • RNAsen,DNasen, alpha-Amylase, Elektrolyte, Proteine wie Mucin
    • Funtion: Mundhygiene, Schmierung Nahrung, Vorverdauung durch alpha-Amylase, Auflösen Bestandteile
  12. Welche Zelltypen gibt es im Magen und was ist ihre Funktion?
    • Paritetalzellen —> Magensäure- und Intrinsicfactorproduktion
    • Nebenzellen —> Produktion von Mucin und Ausschüttung ins Lumen
    • Hauptzellen —> Synthese von Pepsinogen und deren Ausschüttung
  13. Welche Funktionen hat der Magen und welche ist überlebenswichtig?
    • Säureproduktion für Verdauung der Proteine vor allem
    • Produktion Intrinsic factor —> lebenswichtig!
  14. Wieso ist der IF lebensnotwendig?
    Für Aufnahme Vit. B12 im Ileum
  15. Zymogen?
    Sammelbegriff für inaktive Form von Enzym
  16. Wie wird die Parietalzelle reguliert? Welche Hormone und Zellen, welche sie produzieren?
    • Stimulatoren: Gastrin (G-Zelle), Histamin (ECL-Zelle), Acetylcholin (N. vagus)
    • Inhibitoren: Somatostatin (D-Zelle)
    • alle beeinflussen Pepsinogensynthese indirekt durch Regulation des cAMP-Spiegels
  17. Wie wird die D-Zelle reguliert?
    • Stimulus durch H+
    • Inhibition durch Gastrin
  18. Wie wird die G-Zelle reguliert?
    • Stimulation durch Ach
    • Inhibition durch Somatostatin
  19. Wie wird die ECL-Zelle reguliert?
    • Stimulatino durch Ach
    • Inhibition durch Somatostatin
  20. Wie lange verweilt die Nahrung in Magen, Dünndarm und Colon?
    • Magen: 1-6h
    • Dünndarm:2-6
  21. Welche Proteasen werden von der Pankreas gebildet?
    Trypsinogen, Chymotrypsinogen und Procarboxypeptidase
  22. Was und wo schneidet Trypsin?
    Trypsin schneidet Peptide nach basischen AS (Arginin und Lysin) im Dünndarm
  23. Was nimmt der Körper über den Dünndarm auf? (6 Begriffe)
    Kohlenhydrate, Proteine, Mineralstoffe (Spurenelemente+Mengenelemente), Vitamine, Nucleinsäuren und Fette
  24. Wo liegt die Gangzelle, was ist ihre Funktion und wie wird sie reguliert?
    • Die Ganzelle kommt in dem Pankreas vor, sie produziert Bicarbonat und dient der Neutralisation des sauren pH-Wertes.
    • Reguliert wird sich durch cAMP Spiegel, welcher durch Sekretin oder VIP hochreguliert wird.
  25. Wo liegt die Acinuszelle, welche Funktion hat sie und wie ist sie reguliert?
    • Die Acinuszelle liegt in der Pankreas und produziert produziert hydrolytische Enzyme und Proenzyme.
    • Sie wird durch Ca2+ Spiegel reguliert, welcher sich bei Ach (N. vagus) erhöht.
  26. Welche beide Hormone ähneln sich von der Struktur her und von welchen Rezeptoren werden sie erkennt?
    • Gastrin und Cholecystokinin weisen ähnliche Struktur auf, stammen beide aus einem gemeinsamen Urgen.
    • CCK-Rezeptor 1: Erkennt CCK
    • CCK-Rezepror 2: Erlennt Gastrin + CCK
  27. Was bewirkt die Saccharase-Isomaltase und wo befindet sie sich?
    • Sie spaltet Saccharose in Fruktose + Glukose und Isomaltose in 2x Glukose
    • Sie befindet sich auf dem Dünndarmepithel
  28. Welche 2(-3) Enzyme sind essentiell für die Verarbeitung von Kohlenhydraten?
    • Sacharase-Isomaltase und Maltase-Glucoamylase (beide alpha-Glycosidasen)
    • Lactase-Phlorizin —> betaglycosidisch —> einzige beta-Bindung, die Mensch lösen kann!
  29. Welche Enzyme ermöglichen die Verdauung der Lipide?
    pakreatische Lipase, Phospholipase A, Carboxylesterase
  30. kongenital?
    seit Geburt, angeboren
  31. Wie läuft die Verdauung und Aufnahme der Fette ab?
    • Durch die Gallensalze werden die Fette in kleine Emulsionen aufgeteilt
    • Durch Enzyme wie Phospholipase A, pankreastische Lipase und Carboxylesterasen werden die Triaglyceride z.B. aufgeteilt in 3 FFS und Monoacylglycerin/Glycerin und gelangen so in die Mukosazellen.
    • Beim ER werden sie wieder zu Triaglyceriden zusammengesetzt.
    • Sie gelangen zum Golgi-Apparat, wo sie zusammen mit Apolipoproteinen zu Chylomikronen zusammen gesetzt werden und weiter in eine Sekretgranula verpackt werden.
    • Nun werden die Granula durch Excocytose aus der Zelle ausgeschieden und via ductus Thoracicus in den Blutkreislauf befördert.
  32. Apolipoprotein?
    Das Apolipoprotein ist ein Protein welches Bindungen mit Triaglyceriden und Cholesterin eingeht und diese transportiert. Tiraglyceride vereinigt mit Apolipoproteinen nennt man Chylomikrone
  33. Chylomikron? Zusammensetzung?
    • Chylomikron= Triaglycerid + Apolipoprotein
    • besteht aus 90% Triaglyceriden, 5% Phospholipiden und Cholesterin und 1-2% Apolipoproteinen.
  34. Wie viel Wasser wird pro Tag ins Darmlumen abgegeben und wo wird es Rückresorbiert?
    6-9L pro Tag, Rückresorption im Jejununm
  35. Was absorbiert und sekretiert das Colon und welche andere Funktionen besitzt er?
    • absorbiert: Wasser, Na+, Cl-
    • sekretiert: HCO3-, Mukus
    • weitere Funktionen: Synthese Vit. K + Fermentation unverdauter KH
  36. Wie lange sind etwa die einzelnen Abschnitte des Dünndarms beim Menschen?
    • Duodenum: 30cm
    • Jejunum: 250cm
    • Ileum: 300cm
  37. Wie viel Wasser wird im Dünndarm und wie viel im Dickdarm resorbiert?
    • Dünndarm: 85%
    • Colon: 15%
  38. Nennen Sie die Michaelis-Menten-Gleichung und beschreiben sie Km?
    • V=(Vmax+[S])/(Km+[S])
    • Km ist die Substratkonzentration bei 1/2 Vmax, Km beschreibt Affinität von Enzym, hohes Km bedeutet schlechte Affinität.
  39. Möglichkeiten der Regulation der katalytischen Aktivität? (4 Möglichkeiten)
    • 1. Induktion —> Steigerung Synthese des Enzyms
    • 2. Repression —> Verminderung Synthese des Enzyms
    • 3. Änderung Substratmenge
    • 4. Änderung der Enzymaktivität
  40. Welche Arten der Regulation der Enzymaktivität gibt es? (5 Beispiele)
    • Allosterie —> Heteroallosterie, Homoallosterie
    • Inhibitoren
    • Modifikation reversibler kovalenter Bindungen —> Phosphorilierung
    • Modulation mittels Signalmolekülen
  41. Was ist der IC50-Wert?
    Er gibt an welche Menge Inhibitor nötig ist um die Enzymaktivität um 50% zu hemmen.
  42. Welche Schritte durchläuft ein Vitamin bis es in das benötigte Coenzym umgewandelt wird?
    Verzerr, intestinale Resorption, Transport in Blut, Import in Zelle, Umwandlung in Coenzym, Assozazion mit Apoenzym = Holoenzym
  43. Nennen Sie fettlösliche Vitamine (4 Vitamine)
    • Vitamin A: Retinol zu Retinal/Retinsäure (Photorezeption)
    • Vitamin D: Cholecalciferol zu 1,25 Dihydroxycholecalciferol (Calciumhomöostase)
    • Vitamin E: Tocopherol/Tocotienol zu alpha-Tocopherol (Schutz Oxidation Membranlipide)
    • Vitamin K: Phylochinon K1 und Menachinon K2 zu Menahydrochinon (Blutgerinnung Knochenaufbau
  44. Welche Vitamine wirken als Redoxpartner?
    • Niacinamid —> NAD+
    • Riboflavin (B2) —> FAD+
  45. Welches Vitamin wirkt als Antioxidator?
    Vitamin C (Ascorbinsäure)
  46. Welches Vitamin hilft bei der Decarboxylierung?
    Thiamin (Vit. B1)
  47. Welches Enzym wirkt als universeller Aktivator?
    Pantothensäure (CoA)
  48. Wie sieht ein Acetylrest aus?
    2C’s eines mit 3 H’s das andere noch mit O2 Doppelbindung
  49. Beschreibe den Stoffwechselweg vom Pyruvat zum Acetyl-CoA? Welche und wie viele Substrate (evt. Vitamine werden benötigt?
    • 1. CO2 wird von Pyruvat abgespalten, Acetylrest Komplex mit TPP (Vitamin B1 Thiamin)
    • 2. TPP gibt Acetyl an oxidierter Liponsäure ab, (TPP nimmt wieder neues Acetyl auf)
    • 3. CoA (Vitamin Pantothensäure) nimmt Acety auf, Liponsäure reduziert vorhanden
    • 4. Acetyl-CoA bereit für Citratzyklus, reduzierte Liponsäure wird oxidiert mit FAD+ zu FADH2
    • 5. FADH2 wird (damit wieder FAD+ vorhanden) mit NAD+ oxidiert —> NADH + H+ und FAD+
  50. Was ist die aktive Form von Thiamin und wo wird sie umgesetzt, wie hoch ist der Bedarf, Quellen?
    • Thiaminpyrophosphat (TPP) in Lebermitochondrium phosphoriliert
    • 0.1-0.12mg/1000kj
    • Mehl —> Teigwaren, Brot
  51. Vorkommen von Vitamin Riboflavin B2, wo und wie Umsetzung in aktive Form, Name und Bedarf?
    • Leber, Herzmuskel, Gemüse, Milch, Niere
    • Umsetzung in intestinaler Mukosa in FAD (Flavin-Adenosin-Dinukleotid)
    • Riboflavin mit ATp zu Riboflavin-5-Phosphat phosphoriliert, in einem 2. Schritt mit ATP zu FAD phosphoriliert PPi (bleibt übrig)
    • Bedarf: 0.1mg/1000kJ
  52. Wieso ist Vitamin B2 elementar?
    Riboflavin beteiligt sich an der Elektronentransportkette in Komplex 1 als FMN Protonenträger (Flavin mono Nukleotid) und in Komplex 2 als FAD auch Protonenträger.
  53. Vorkommen Niacin(amid), welches in Natur, weitere Bezeichnung, Syntheseweg und wo, ersetzbar durch? Coenzym welches entsteht? Tagesbedarf?
    • Niacinamid kommt in Natur vor
    • Quellen: Hefe, Geflügel, Leber, mageres Fleisch
    • Nikotinsäure(amid)
    • Niacin wird resorbiert und in allen Zellen aufgenommen und umgewandelt in NAD+ (Niacinamiddinukleotid)
    • Syntheseweg: PRPP + Niacin —> Niacin-Nukleotid + PPi, Nikotinribonukleotid + ATP —> desamino-NAD+ + Glutamin —> NAD+ + Glutamat
    • Bedarf 1.6mg /100kJ Nahrung (wird für Energieverwertung von Nahrung benötigt)
  54. Vorkommen Pantothensäure, welches aktive Form, Syntheseweg, Bedarf?
    • In allen Nahrungsmittel
    • Coenzym A aktive Form
    • Syntheseweg: Pantothen + ATP (Kinase) —> 4-Phospopantothen + Cystein + ATP —> 4-Phosphopantothencystein + ADP + P … 4-Phosphopantothencystein (Decarboxylase), (Transferase), (Kinase) —> CO2 + Coenzym A
  55. Vitamin C, andere Bezeichnung, Quellen, Aufnahme, Aufgaben, Tagesbedarf?
    • Ascorbinsäure
    • Quellen: Spinat, Citrusfrüchte, Kartoffeln, Tomatensaft
    • Aufnahme: spezifischer Transporter oder Dehydroascorbinsäure via Glukosetransporter
    • 100-2000mg/ Tag
  56. Wo sind grosse Mengen an Kupfer anzutreffen und wie wird es importiert?
    Kupfer vor allem im Gehirn und Leber vorhanden. Kupfer in die Mukosa via Kupfertransporter und dann Aufnahme in Enterozyten mittels MenkesATPase, Weitertransport im Blut gebunden an Albumin und Transcuprein bis zur Leber (Import mit Kupfertransporter), von Leber weiterverteilung an Mitochondrien (cytochrom c-oxidase) + Ribosom (Einbau in Zelle) + Abgabe ans Blut durch WilsonATPase im Golgiapparat.
  57. Wo wird Vitamin B12 resorbiert?
    Im Terminalen Ileum —> nach Bildung des Cobalamin-IF-Komplex
  58. Was ist Morbus-Wilson?
    • Es handelt sich um eine Mutation der Primärsequenz der WilsonATPase. Darum keine Abgabe Kupfer ans Blut von der Leber aus. —> Ablagerung von Kupfer in der Leber und im Gehirn.
    • Konsequenz: Koordinationsstörungen, Therapie mit Chelatoren (chemische Inaktivatoren von Metallionene)
  59. Was ist die Menkes-Krankheit?
    • Mutation in der Primärsequenz der Menkes-ATPase —> kein Import mehr in Enterozyten —> Ablagerung in Darmmukosa, Im Bindegewebe und Nieren
    • Mangel von verscheidenen Enzymen:
    • Dopamin-beta-Hydroxylase —> Nervendegeneration
    • Tyrosin-Mangel —> Hypopigmentierung
    • Lysiloxidase-Mangel —> Bindegewebedefekt
  60. Welche Enzyme benötigen Kupfer und in welchen Vorgängen sind die Enzyme eingebunden?
    • Cytochrom-C-Oxidase (Komplex IV) —> oxidative Phosphorilierung
    • Dopamin-beta-hydroxylase —> Noradrenalinsynthese
    • Lysiloxidase —> Kollagensynthese
    • Tyrosinase -> Melaninsynthese
  61. Welche Aufgaben erfüllen Membranproteine?
    • Transport Stoffe —> Ionen, Proteine, Moleküle
    • Zell-Haftung
    • Signalrezeptoren + Signaltransduktoren
    • Enzymatische Reaktionen
    • Energieumwandlung
  62. Mögliche Krankheiten bei Membranproteindefekt?
    Krebs, DM, Herzkrankheit, Epilepsie, Osteoporose etc.
  63. Wie viel % Genom kodiert für Membranproteine?
    25-30%
  64. Wie drehend ist die alpha-Helix-Struktur von Proteinen, wie viele AS pro Umdrehung, Welche AS und Elemente durch H-Brücken verbunden, wie sind Reste orientiert?
    rechtsdrehend, 3.6 AS pro Umdrehung, O von Carboxylgruppe AS1 mit H von Aminogruppe AS5 verbunden über H-Brücke, Reste nach aussen orientiert.
  65. Durch welche Komponenten wird eine Tertiärstruktur stabilisiert? (4 Beispiele)
    • Disulfidbrücken
    • H-Brücken
    • Ionenbindung
    • hydrophobe Wechselwirkung
  66. Aromatische AS? (3 Stück)
    Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan
  67. Welche Klassen von Membranproteinen gibt es? (6 Klassen)
    • 1. periphere MP
    • 2. integrale MP:
    • monotopisch
    • bitopisch
    • polytopisch
    • kovalent mit Lipidprotein
    • kovalent mit Fettsäure in Membran
  68. Was sind PFT?
    Poren formende Toxine —> Niedergang der Permeabilitätsbarriere, Einschleusung giftiger Stoffe in die Zelle. Apoptose der Zelle.
  69. Was ist Perforin, von wem wird es ausgeschieden und wo spielt es eine Rolle?
    • Perforin ist ein PFT, welches von den Zellen des Immunsystems ausgeschieden werde. (T-Zellen, NK-Zellen, CD8+)
    • Durch Bildung Poren wegen Perforin, werden Granzyme in die Zelle eingeschleust —> Auslösung Apoptose, Beseitigung Bakterien, Protozöen, Viren, Tumorzellen.
  70. Bsp. für PFT? (5 Beispiele)
    • anthrax-toxin (PA) —> Milzbrand
    • Aerolysin —> Wundinfektion + Durchfall
    • alpha-Haemolysin —> Apoptose Immunzellen
    • Cytolysin A —> Lyse Erythrozyten + Makrophagen
  71. bei ATPasen unterscheidet man zwischen P,F und V Klassen, welche beinhalten welche Typen?
    • P-class: ATPasen wie Na+/K+, H+/K+ und Ca+
    • F und V-class: nur bei Transport Protonen beteiligt
  72. Was sind ABC-Transporter?
    • ABC-Transporter (ATP-binding-cassette-transporter) sind Transporter welche Stoffe aus der Zelle (beim Menschen) befördern und sich die Luke öffnent wenn ATP an das Protein bindet.
    • Beim Bakterium dient der Transporter als Stoffaufnahme Transporter.
  73. Beschreibe den Zyklus der 3Na+/2K+-ATPase?
    3 Na+ kommen in innnere Tasche, ATP bindet, Protein öffnet sich nach aussen, 3Na+ weg, 2K+ kommt an äussere Tasche, Phosphat weg, Protein öffnet sich nach innen.
  74. Was ist SGLT1?
    Transporter welche Glukose + Galaktose in Enterozyt aufnimmt. Bei Mutation, Durchfall, weil Zucker im Darm bleibt und Wasser ins Lumen zieht (Osmose).
  75. Wie werden Purine und Pyrimidine in die Zelle aufgenommen?
    Mittels Na+/Nucleoside-Transporter
  76. Beschreibe die Aufnahme von nicht-Hämeisen?
    Fe3+ wird durch Fe-Reduktase reduziert, Fe2+ gelangt über DMT1 in den Enterozyt, dort Speicherung mit Ferritin oder basolateraler Transport durch Ferroportin, Fe3+ wieder wegen Elektronenabnahme durch Hepaestin, jetzt Transport mit Fe-Transferin in Blut möglich.
  77. Beschreibe die Ca2+-Aufnahme?
    Ca2+ wird durch Ionenkanal TRPV6 aplikal aufgenommen und an Calbindin gebunden, damit nicht zu viel Ca2+ in Zelle, weitergabe basolateral als Ca2+ über Ca-Pumpe.
  78. Was ist Haptocorrin?
    Haptocorrin ist ein Glykoprotein, welches von den Kopfspeicheldrüsen produziert wird um das Cobalamin (B12) vor dem tiefen pH-Wert im Magen zu schützen.
  79. Cubam?
    Ist ein multiligandärer Rezeptor welcher sich auf den Mukosazellen des distalen Ileums befindet. Er ermöglicht die Aufnahme von Cobalamin gebunden an IF durch Endozytose.
  80. Beschreibe die Aufnahme von Vit. B12?
    • Magen:vVitamin B12 gelangt in der Nahrung in den Magen, dort wird B12 durch HCl frei, haptocorrin bindet an B12 für Schutz vor HCl.
    • Duodenum: Haptocorrin wird von B12 entfernt durch Lysin, Bindung von intrinsic (Parietalzellen) factor an B12
    • distales Ileum: B12-IF-Komplex wird von Cubam in Mukosazelle aufgenommen, Abbau von IF in Lysosom.
    • Leber: Speicherung Vit. B12
  81. Ezetrol?
    Medikament welches die Aufnahme von Cholesterin im Dünndarm hemmt, durch Inaktivierung des Niemann-Pick-C1L1 Kanals, welcher auch in der Leber exprimiert ist.
  82. Wie werden die Vitamine B1, Folsäure, Vit. C, Niacin mit welchen gekoppelten Stoffen?
    • Thiamin: SLC durch Diffusion (passiv)
    • Folsäure: Protonengekoppelt
    • Vit. C: SVCT1, Na-gekoppelt
    • Niacin: Na+-gekoppelt SMCT1 aplikal
  83. Welche 3 Hauptaufgaben verfolgt die Leber?
    • Biosynthese: VLDL, Gallensäure, Proteine in Plasma und Bindegewebe
    • Metabolismus: Abbau von Toxinen wie Bilirubin, Aufbau von Glukose etc.
    • Speicherung: Glykogen, Bit. B12, Fett, Eisen und Kupfer
  84. Aus welchen Bestandteilen besteht die Galle, die von der Leber sezerniert wird (und in der Gallenblase)?
    • Die Galle in der Gallenblase ist wesentlich konzentrierter als diese in der Leber, weil Na+ und Cl- und schliesslich auch Wasser resorbiert werden.
    • Bestandteile sind: Elektrolyte, Gallensalze, hoher Prozentsatz Wasser, Cholesterin, Phospholipide.
  85. Welches sind die primären und welches die sekundären Gallensalze und wie werden sie unterschieden?
    • Primäre Gallensalze: Cholsäure/Cholat und Chenodesoxycholsäure entsteht aus Cholesterin in der Leber.
    • sekundäre: Desoxycholsäure —> Wird von Bakterien produziert
  86. Welches sind die Substrate, die mit Cholsäure oder Chinodesoxycholsäure konjugiert werden und über welchen Transporter gelangen sie in die Kanalikuli? Konjugation vor oder nach Sekretion?
    • Glycin und Taurin
    • BSEP (ATPase) sorgt für den Transport vom Hepatozyt ins Kanalikuli
    • Nach Sekretion geschieht Konjugation erst —> Konjugate über MDR1 sekretiert
  87. Beschreibe den Enteropathischen Kreislauf? Transporter?
    Galle gelangt über den ductus hepaticus und ductus cysticus (zusammen ductus choledochus) ins Duodenum wo sie Emulgierungen mit Lipiden bilden —> ermöglicht Abbau. Nach Abbau werden Gallensalze im Kolon wieder aufgenommen über ASBT (aplical sodium dependent bile acid transporter), Transport über portalvene zurück in Leber.
  88. An welchen C’s wird das Cholesterin hydroxyliert, damit sich Gallensalze bilden und durch welches Enzym wird das katalysiert (2 Namen)?
    • am 7 und 12 Ende bei Cholsäure und nur am C7 bei Chenonsäure
    • Enzym: Cholesterol-7-aplha-hydroxylase oder Cytochrom P450
  89. Beschreibe das Dreieck welches mit Gallensteine zu tun hat?
    • Dreieck welches aus 3 Anteilen besteht: 1. Gallensalze 2. Cholesterin 3. Phosphatidylcholin
    • zusammen machen die drei immer einen Anteil von 10% aus und je nach Zusammensetzung bilden sich Cholesterinkristalle (Gallensteine) oder eine micelläre Lösung.
    • mizelläre Lösung nur wenn z.B weniger als 1,5% Cholesterin oder mehr als 4% Gallensäure.
  90. Wie wird die Sekretion der Gallesäure gesteuert?
    • gallensäureabhängig: Konzentration der Gallensäure fördert Ausschüttung
    • gallensäureunabhängig: Sekretin führt zu erhöhtem HCO-3 —> Gallenblasenkontraktion oder CKK oder N.vagus.
  91. Endobiotika?
    vom Körper selber hergestellte Stoffe —> Bilirubin
  92. Xenobiotika?
    körperfremde Stoffe
  93. Beschreibe die 3 Phasen der Entgiftung und welche Stoffe diese Durchlaufen?
    • hydrophobe Stoffe z.B. Billirubin durchlaufen diese Phasen. Stoffe vom Blut gelangen in den Hepatozyten und werden dort in das gER gebracht.
    • Phase 1: Anhängung von Hydroxy, Carboxyl und Aminogruppen
    • Phase 2: Konjugation des Stoffes mit (Glucuronat,Sulfat,AS)
    • Phase 3: Ausscheidung über Gallensäure oder Harn
  94. Welche Enzyme spielen in Phase 1 der Detoxifizierung ein Rolle?
    • Oxidoreduktasen:
    • Reduktasen
    • Oxidasen
    • Mono und Dioxigenasen
    • Hydroperoxigenasen
  95. Welche Reaktion katalysiert Cytochrom P450 generell?
    • Ist eine Monooxygenase:
    • mit O2 und NADPH und H+ Einbau von einem O und Produktion von einem H2O und NAD+
  96. Welche Formen der Konjugierung in Phase 2 der Biotransformation gibt es? und wie wirkt sich diese auf Morphin aus?
    • Glucuronidierung (heisst Glucuron durch UDP aktiviert) geht Bindung mit Metabolit ein.
    • N-Acytilierung (je nach Genektik) schneller oder langsamer
    • Sulfanylierung
    • Glutathion-Übertragung
    • Morphin wird durch Konjugation aktiviert —> wenn Morphin-6-glucuronoid
  97. Beschreibe den Abbau von Erythrozyten auf das Bilirubin ausgerichtet?
    • Erythrozyt wird Phagozytiert, Aufteilung der Bestandteile Häm, Globin, Fe
    • Häm wird zu Bilirubin und mit Albumin gebunden im Blut zur Leber transportiert.
    • In der Leber ist freies Bilirubin welches konjugiert wird mit UDP-Glucuron (durch UDP-Glucuronisyltransferase) und dann in Galle ausgeschieden.
  98. direktes und indirektes Bilirubin?
    • direktes = konjugiert
    • indirektes = mit Albumin (schwieriger messbar)
  99. Gelbsucht Fachwort? Wie entsteht er? (3 Mögliche Klassifikationen)
    • Prähepatischer —> Hämolyse
    • Intrahepatischer —> Hepatitis
    • Posthepatischer Ikterus —> Gallengangverschluss
  100. Beschreibe den Abbau vom Häm?
    Hämoglobin, Cytochrom, Myoglobin —> Häm mit Fe —> (Hämoxygenase) Biliverdin (grün) + CO + Fe2+ —> (Biliverdinreduktase) Bilirubin + NADP+
  101. Beschreibe die Giftung anhand des Beispiels Paracetamol?
    • Bei der Giftung entstehen durch metabolische Aktivierung toxische Produkte
    • z.B. Paracetamol —> wird konjugiert oder oxidiert. Wenn konjugiert: Paracetamolglucuronid oder Paracetamolsulfat.
    • Wenn oxidiert auch anschliessende Konjugierung mit Glutathion. Wenn aber zu viel Paracetamol, dass Glutathion ausgeschöpft ist —> Bindung oxidiertes Paracetamol an Proteine, was zur Hepatozytnekrose führt.
  102. Welches Molekül gilt als metabolischer Knotenpunkt des Kohlenhydratstoffwechsel und mit was verzweigt es sich?
    • Glukose-6-Phosphat
    • Es kann von Glykogen in Glukose1Phosphat umgewandelt werden und dann zu G6P
    • Oder durch ATP + Glukose zu G6P
    • Rückwärtsschritt der Glykolyse, von F6P oder sogar Pyruvat zurück zu G6P (unter Verbraucht ATP)
  103. Wofür ist die Glukoneogense nötig und wo findet sie für welchen Zweck statt?
    • Bereitstellung Glukose, wenn keine Aufnahme über Nahrung (in Niere und Leber)
    • Nur Glukose Verbraucher: Nervengewebe, Erythrozyten, Nierenmark
    • Muskeln im anaeroben Bereich.
    • Biosynthese von Sacchariden
  104. Welches sind die 3 Substrate an welcher sich die Neoglukogenese bedient zur Herstellung Glukose?
    • Vor allem Laktat
    • Glycerin
    • Glykogene AS
  105. Welche drei Schritte unterscheiden sich in der Glukoneogense von der Glykolyse? Substrate und Enzyme bei Glykolyse, welche bei Glukoneogenese?
    • Schritte 1,3 und 10 unterscheiden sich.
    • Schritte bei der Glykolyse:
    • 1. Glukose (durch Hexokinase) —> G6P (1 ATP zu ADP)
    • 3. F6P (durch Phosphofruktokinase) —> F-1,6-BP (1 ATP zu ADP)
    • 10. Phosphoenolpyruvat (Pyruvatkinase) —> Pyruvat (1 ADP zu ATP)
    • Glukoneogenses:
    • 10. a)—> findet in Mitochondrium statt! Pyruvat (durch Pyruvatcarboxylase) —> Oxalacetat (CO2 und ATP zu ADP) muss über Malatshuttle ins Cytosol b) Oxalacetat (durch PEPCK) —> Phosphoenolpyruvat (GTP und CO2 zu GDP)
    • 3. F-1,6-BP (durch Frukto-1,6-Phosphatase) —> Fruktose-6-Phosphat (mit Hilfe H2O)
    • 1. G6P (durch Glukose6Phosphatase) —> Glukose (mit Hilfe H2O, ein Pi weg)
  106. Was ist die Bilanz der Glykolyse?
    2 ATP und 2 NADH —> Glykolyse und Zitratzyklus reduzieren CoSubstrate!!
  107. Was ist das Malatshuttle und welche Rolle spielt es bei der Glukoneogenese?
    • Weil Oxalacetat nicht vom Mitochondrium ins Cytosol kann muss es zu Malat reduziert werden und so in Cytosol.
    • Im Cytosol wird Malat dann wieder zu Oxalacetat oxidiert. CoSubstrat ist NADH
  108. Biotin, Quelle? Biochemische Funktion? Bedarf?
    • Biotin wird aus Leber, Niere, Eigelb und Hefe bezogen
    • Funktion: Vitamin, bildet die prostethische Gruppe (an Lysin e-Gruppe) von Carboxylierungsenzymen wie Pyruvatcarboxylase, bindet CO2 vorübergehend bis Abgabe an Substrat
    • Bedarf: 10mikrog/Tag —> von Darmbakterien produziert
  109. cataplerotisch und anaplerotisch?
    • cataplerotisch: Entnahme von Intermediaten vom Citratzyklus
    • anaplerotisch: Zugabe von Intermediaten in Citratzyklus (auffüllend)
  110. Für die Glukoneogenese wird PEP (Phosphoenolpyruvat) benötigt, welche 2 Wege gibt es für die Synthese PEP? Welches ist das regulierende Enzym der Glukoneogenese?
    • 1) Pyruvat in mt damit Umwandlung in Oxalacetat (duch Pyruvatcarboxylase), Reduktion Oxalacetat zu Malat, Transport in cyt., Oxidation Malat zu Oxalacetat, Oxalacetat zu PEP (durch PEPCK cyt)
    • 2) Pyruvat in mt damit Umwandlung in Oxalacetat (duch Pyruvatcarboxylase), Oxalacetat zu PEP (durch PEPCK mt), Transport PEP ins Cytosol.
    • Regulation der Glukogenese erfolgt über die PEPCK im Cytosol
  111. Wo findet der letzte Schritt der Glukoneogense statt und welches Substrat wird in welches durch welches Enzym umgewandelt?
    • der 10. Schritt findet im ER statt.
    • G6P wird durch G6-Phosphatase in Glukose umgewandelt.
  112. Wieso muss die Glykolyse und Glukoneogenses streng reguliert werden?
    Wenn sie gleichzeitig ablaufen würden, wäre es eine sinnlose Energieverschwendung, da die Glukoneogenese netto mehr Energie benötigt als die Glykolyse produziert.
  113. Welches Substrate wirken bei der Glykolyse im 3. und bei der Glukoneogenese im 3. letzen Schirtt hemmend/aktivierend? welche Enzyme machen Reaktionen?
    • Glykolyse: Phosphofructokinase, aktivierend: AMP, F2,6bP, hemmend: ATP, Citrat
    • Glukoneogenses: F1,6bPhosphatase, aktivierend: Citrat, hemmend: AMP, F1,6bP
  114. Welches ist der Hauptregulationsschritt der Glykolyse/Glukoneogensese?
    Der 3 Schritt bzw. 3. letzte Schritt, Regulation der Phosphofructokinase und F1,3-bPhosphatase
  115. Über welches Substrat wird der 1 Schritt der Glykolyse und der letze Schritt der Glukoneogenses reguliert? Welche Enzyme werden reguliert?
    • Glykolyse: Hexokinase, hemmend: G6P
    • Glukoneogenese: G6Phosphatase, aktivierend: G6P
  116. Durch welche Substrate wird der 10. Schritt Glykolyse reguliert? Welches Enzym?
    Pyruvatkinase wird reguliert, aktivierend: F1,6bP, hemmend: Acetyl-CoA, ATP,Alanin
  117. Durch welches Substrat wird der 1. Schritt der Glukoneogenese reguliert? Enzym?
    Pyruvatcarboxylase wird reguliert, aktivierend: Acetyl-CoA
  118. Wie werden die 3 Enzyme der relevanten Schritte in der Glykolyse hormonell reguliert?
    aktivierend durch Insullin/Glukose und hemmend durch cAMP
  119. Wie werden die 3 regulatorisch relevanten Enzyme der Glukoneogense hormonell reguliert?
    aktivierend durch cAMP, hemmend durch Insulin
  120. Beschreibe beim Pentosephosphatweg die wichtigen Zwischen Produkte, Phasen, wofür er gut ist und wo die Endmetaboliten implementiert werden?
    • Pentosephosphat weg = HMP-Shunt, oxiativer (irreversibel) Teil: G6P —> 2 NADPH (einige Zwischenprodukte) Ribulose-5-Phosphat 1 CO2 weg.
    • nicht-oxidativer Teil (reversibel): Ribulose5Phosphat —> Ribose-5Phosphat und Xylulose-5Phosphat —> Glycerinaldehyd3Phosphatt + F6P, beides Metabolite der Glykolyse/Glukoneogenese, je nach Bedarf, Verwendung in diesen Stoffwechselwegen.
    • Nutzen: Ribose5Phosphat für Nukleotidsynthese + NADPH Produktion, Glyccerinaldehyd3Phosphat und F6P weiterverwendung Glykolyse/Glukoneogense
  121. Zeichne den HMP-Shunt auf, wenn er nur NADHP produzieren soll und die C Atome via Glukogenese rezykliert werden?
    Zeichnen!
  122. Zeichen den HMP-Shunt wenn nur Ribose-5-Phosphat für die Nukleotidsynthese benötigt wird?
    Zeichnen!
  123. Proteine, Fett, Kohlenhydrate: wie viel Energieanteil haben sie am menschlichen Körper, wo werden sie gespeichert und wie effizient (kj/g) sind sie?
    • Proteine: 1/4, Speicherung Muskel, 18.1
    • Fett: 3/4, Speicherung Adipozyten, 39.7
    • Kohlenhydrate: weniger 1%, Speicherung Leber + Muskeln, 16.8
  124. Wie werden die drei Darmabschnitte in der Embryonalentwicklung genannt? Aus welchem der drei Blätter bestehen sie?
    • Vorderdarm = Prae-Enteron
    • Mitteldarm = Mesenteron
    • Enddarm = Metenteron
    • Die Darmabschnitte bestehen aus dem Entoderm
  125. Rachenmembran lat.?
    Membrana oropharyngealis
  126. Was entsteht aus dem proximalsten Teil des Vorderdarms? Durch welches Art Gewebe? Wie heissen Strukturen?
    Es entstehen die 4 Pharyngialbögen, welche durch eine Ansammlung von Mesenchym entstehen (Neuralleistenzellen), wodurch auch Schlundfurchen (aussen) und Schlundtaschen (innen) entstehen.
  127. Wie wird der ventrale Bereich des Schlunddarms genannt und welche Strukturen entstehen?
    Schlundboden, hier entstehen Zunge, Schilddrüse, Speicheldrüse, Epiglottis
  128. Epiglottis?
    Kehlkopfdeckel
  129. Tonsilla palatina?
    Mandeln im Rachenraum
  130. Welche Fehlbildungen können im Bereich des Schlunddarms entstehen? Wie ist deren Entstehung?
    Es können Überbleibsel von Schlundfurchen und Taschen bestehen bleiben, welche sich als Zysten und Fisteln manifestieren. Sie kommen am Vorderrand des M.sternocleidomastoideus vor, wo sie als äussere oder innere Halsfisteln bezeichnet werden. Oder auch Päotische Fistel in der 1. Schlundfurche
  131. Aus welchen Anteilen entsteht die Zunge?
    • 2/3 aus lateralen Zungenwülsten und tuberculum impar (verschmelzen)
    • 1/3 (hinten) aus Eminentia subpharyngialis und Copula
  132. Was ist der Ausgangspunkt für die Schilddrüse? Wie entsteht sie und wie nennt man die Struktur welche sie noch mit der Zunge verbindet?
    • Ausgangspunkt: Foramen caecum
    • Entstehung: Durch Einwölbung in das Mesoderm vom Foramen Caecum aus entstehen 2 Lappen unterhalb der Zunge welche herabsteigen (DESCENSUS) und über einen Ductus thyroglossus zur Zunge verbunden sind.
  133. Welches können die Konsequenzen einer Fehlbildung der Schilddrüse sein?
    • Durch Überbleibsel des Ductus thyroglossus können Fisteln entlang der Mediallinie unterhalb des Foramen caecum entstehen.
    • Bei Fehlerhaftem obliterieren —> Hypo/Aplasie = Minder oder keine Funktion Organ.
  134. Magendrehung? Welche Drehung wie, welche konsequenzen?
    • Magen zuerst spindelförmig erweitert durch Verspindelung gegen Uhrzeigersinn Longitudinalachse (von oben).
    • 90° Drehung von oben Longitudinalachse —> Mitdrehen von Mesogastrium, Entstehen Bursa omentalis durch dorsales Blatt. + N. vagus sinister jetzt anteriore Lage = tr. vagalis anterior
    • 2. Drehung: 90° Drehung sagitalachse (mit Uhrzeigersinn von vorne)
  135. Wie entwickelt sich die Pankreas?
    Die Pankreas bildet eine ventrale und dorsale Knospe unterhalb der Leberknospe, welche durch die Magendrehung links und rechts zu liegen kommen. —> ventrale rechts, dorsale —> links, später Verschmelzung zu einem Organ (Fusion) hinter Darmrohr.
  136. Was ist der physiologische Nabelbruch?
    Beim physiologischen Nabelbruch handelt es sich um ein Vorgang der von der 5.-9. Woche stattfindet. Dabei wird das Darmrohr in die Nabelschnur verlagert (Platzmangel) und später wieder in den Embryo hinein.
  137. Wie passiert die Darmdrehunhg? Was kann schief gehen?
    Bei der Darmdrehung dreht sich der Mittel und Enddarm 270° gegen den Uhrzeigersinn entlang der Achse welche die A. mesenterica superior bildet. Dadurch bildet sich eine Schleife, welche den Colonrahmen darstellt. Eine fehlerhafte Drehung kann zum Caecumhochstand führen.
  138. Wie wird aus der Kloake ein Rektum und eine Harnausgang?
    Durch das Septum urorectale welches bis in den Schwanz auswächst werden Allantois und Enddarm (vorher gemeinsame Kloakenendausstülpung) in ein Sinus urogenitalis primus und in ein Rektum mit canalis analis unterteilt.
  139. Wo und wie viel Glykogen wird gespeichert und in welcher Form?
    • In Hepatozyt und Muskellzellen in Form der Glykogengranula, in Hepatozyt konzentrierter (10g/100g) als in der quergestreiften Muskulatur (1g/100g)
    • Gesamtmengen: 150g Hepatozyt, 250g Muskellfaser
  140. Welche Proteine, Enzyme und Cosubstrate spielen bei der Granulasynthese eine Rolle?
    • Glykogenin, Glykogeninglycosyltransferase, Glukose, UDP, und Glykogensynthase
    • UDP-Glukose wird durch Glykogenin-Glycosiltransferase, Glukose (C1) transferiert auf Glycogenin (Tyrosilrest), weitere Glukose-UDP’s kommen, ab gewissem Punkt Übernahme durch Glykogensynthase.
  141. Was ist das Branching Enzyme und was ist seine Funktion?
    Das Braching Enzyme löst Verkettungen von Glykogen (alpha 1,4Bindungen und bildet Verzweigungen (alpha 1,6-Bindungen) und leistet einen Beitrag zum Aufbau der Gylkogengranula.
  142. Zeichne den Stoffwechselweg der Glykogenbiosynthese einschliesslich der Enzyme auf?
    Zeichnen (KV19, S. 11)
  143. Welches Enzym und Cosubstrat katalysieren den Abbau von Glykogen?
    Die Glykogenphosphorylase zusammen mit anorganischem Phosphor HPO4
  144. Welche Funktion hat das Debranching Enzyme? Wie wird es genannt? Abbauvorgang?
    Das Debranching Enzyme ist bifunktionell, es ist verantwortlich für das Lösen der Verzweigungsstellen —> alpha1-6 Bindungen (alpha-1,6-Glykosydase) mit Hilfe O2. Vorher transferiert es das durch die Glykogenphosphorylase bist auf 3 Saccharide vor der Verzweigung abgebaute Kettenstück auf die andere Kette (Trisacharid-Transferase).
  145. Welche 3 AS werden oft phosporiliert um Aktivität eines Enzyms welche diese AS enthalten zu regulieren?
    Tyrosin, Serin und Threonin
  146. Wie ist die Glykogensynthase reguliert, welche Enzyme regulieren es?
    • Sie ist aktiv wenn a) desphorilyiert oder b) durch G6P allosterisch aktiviert
    • Phosphatasen —> Protein-Phosphatase1 durch hohen G6P Spiegel aktiviert.
    • Kinasen (Inaktivatoren) —> AMP abhängige Kinase, aktiviert durch AMP und Glykogensynthase-Kinase-3 —> Inaktiviert durch Insulin.
  147. Wie wird die Glykogenphosphorylase reguliert und welche Formen gibt es?
    • Glykogenphosphorylase 2 Formen: a) phosphoriliert und b) Dephosphoriliert
    • a-Form autoaktivierung, gehemmt durch Glukose
    • b-Form allosterisch reguliert: wenn viel ATP und G6P —> gehemmt, wenn AMP aktiviert
    • Überführung von b in a Form durch Phosporylasekinase und von a in b durch Proteinphosphatase 1
  148. Beschreibe die Signalkaskade welche von Glukagon und Adrenalin ausgelöst werden um schliesslich die Glykogenphosphorylase zu aktivieren?
    Glukagon und Adrenalin (Liganden) —> Andocken GPCR —> alpha-Untereinheit aktiviert Adenylcyclase —> cAMP —> Proteinkinase A aktiviert —> Phosporylasekinase phosphoriliert (aktiv) —> Phosphorilierung inaktive Glykogen-Phosphorylase b = a-Form welche aktiviert ist.
  149. Beschreibe die hormonelle Aktivierung von Glykogensynthase und Inaktivierung von Glykogenphosphorylase? (3 Wege)
    • 1) Insulin senkt cAMP-Spiegel durch Aktivierung der cAMPdiphospoesterase —> Kaskade mit Proteinkinase A gehemmt —> Phosporylasekinase nicht phosphoriliert —> Phosporilierung Glykogenphosphrylase a gehemmt.
    • 2) Insulin inaktiviert Glykogensynthasekinase 3 —> weniger Glykogensynthase phosphoriliert (Hemmung)
    • 3) Insulin aktiviert Proteinphosphorylase1 —> mehr Glykogensynthasen dephosphoriliert = aktiv und Glykogenphosphorylasen dephosporiliert= inaktiv
  150. Zähle 2 von vielen Typen Stoffwechselstörungen im Glykogenstoffwechsel auf? Wie viele Typen?
    • Viele Typen bekannt, 5 erwähnt.
    • Typ IV = Anderson —> defekt Branchingenzyme = abnormal lange Glykogenketten, Symptome: Leberzirrhose, Tod 2 LJ.
    • Typ V = Morbus McArdle —> Defekt Glykogenphosphorylase —> Glykogen vermehrt Muskelkrämpfe und begrenzte Leistungsfähigkeit Muskeln.
  151. Wo findet Stoffwechsel Galaktose statt, wie lautet der Weg (Enzyme und Metabolite) und was ist das Aufbauprodukt?
    • Stoffwechsel findet in Leber statt
    • Zeichnen (KV19, S. 22) Galaktose in Leber, Gal-1-P (Galactokinase), Gal-1-P + UDP-Glukose zu UDP-Galactose (Gal-1-P-Uridyntransferase) und G1P, UDP-Galaktose + Glukose —> Laktose oder einfach zu Heteroglykane
    • Aufbauprodukte Heteroglykane und Laktose
  152. Neugeburten pro Jahr CH?
    84’000
  153. Was ist die Galactosämie, Ursache, Symptome, Behandlung? (klassiche, leichte, 3. Form)
    • Bei Galactosämie Enzymdefekte im Galaktosestoffwechsel, klassische: defekt Gal1Puridyltransferase —> Ansammlung Gal-1-P, toxische Wirkung (Leber, Hirn, Niere, Erythrozyt)
    • leichte Form —> Galactokinase betroffen
    • 3. Form: Epimerasemangel
    • Behandlung —> Galactosearme Ernährung
  154. Aufnahme Saccharose in Enterozyt?
    Spaltung durch Saccharase Oberfläche Epithelzelle —> Fructose + Glukose, Aufnahme Fruktose GLUT5 (kein aktiver Transport) also weniger effizient.
  155. Fruktose Stoffwechsel, wo, zeichen (mit Enzymen und Zwischenmetaboliten), Verwendung Endmetabolite?
    • Leber und (Niere)
    • Fruktose zu F1P (Fructokinase), F1P zu Glycerinaldehy oder Dihydroxyacetonphosphat (Aldolase B), Glycerinaldehyd zu Glycerinaldehyd3P (Triosekinase)
    • Endprodukte: Glycerinaldehyd3P und DihydroxyacetonP —> beide in Glykolyse oder Glukoneogenses.
  156. Wieso schnellere Verstoffwechselung von Frucktose als von Glukose?
    Reaktionen im Fruktosestoffwechsel laufen schneller ab als bei der Glykolyse.
  157. Fruktoseintolleranz, 2 Formen, Ursache, Wirkung, Häufigkeit??
    • 1. Form: intestinale Malabsorption —> defekt Fruktosetransporter
    • 2. Form: hereditäre Fruktoseintolleranz —> Aldolase B defekt —> Ansammlung F1P in Hepatozyt —> Hemmung Glykolyse und Glukoneogenese.
  158. Maillard-Reaktion?
    • Bedeutet die Glykierung von nicht enzymatischen Proteinen (bei hohem Glukosespiegel)
    • Bsp. HbA1c
  159. Was sind slow-waves (charakterisieren), zu welchem System gehören sie und was ist ihr Nutzen?
    slow-waves sind Wellen im Myogenen System, welche sich über gap junctions der untereinander verbundenen Myozellen im Darm ausbreiten. (regelmässig) von -50mV bis auf -20mV, wenn noch zusätzlicher Calciumspark = auslösen eines AP’s —> Kontraktion Darmmuskulatur.
  160. Wo kommen slow-waves vor?
    Gesamter GIT aussser Oesophagus und Fundus des Magens.
  161. Wie verhaltet sich die Frequenz der slow-waves in den verschiedenen Darmabschnitten?
    slow-waves im Magen eher langsam (3/min), werden schneller mit Übergang ins Duodenum (12/min), nehmen dann kont. ab bis zum terminalen Ileum (8/s) und nehmen dann wieder zu bis zum Rektum (12/s).
  162. Beschreibe die Rolle des ENS, wie ist es vesrschalten?
    ENS (enterale Nervensystem) bildet sich aus Nozi-,Chemo-Osmo und Mechanozeptoren welche ihre Signale an den Plexus submukosus (Meissner) und Plexus myentericus (Auerbach) senden. Die Plexus haben Afferenzen zum ZNS. ZNS ist ENS übergeordnete und durch das ANS (Teil ZNS) reguliert. Das ZNS moduliert ENS und steuert somit Muskulatur, Drüsen und Blutgefässe global und das ENS hauptsächlich autonom mit Plexus lokal. submukosus —> Drüse, Blutgefässe und myentericus —> Muskeln.
  163. Welches sind die wichtigen Hormone der Verdauung? In welche 2 Gruppen kann man sie einteilen? Erwähne 2 weitere wichtige Hormone
    • Gastringruppe:
    • Gastrin und Cholezystokinin (beide auf CCK-Rezeptor)
    • Sekretingruppe:
    • VIP, GIP, Sekretin und Enteroglukan
    • Motilin, Somatostatin
  164. Beschreibe den Regelkreis wenn im Duodenum der pH zu tief ist?
    • Chemozeptoren im von S-Zellen registrieren tiefen pH, Freisetzung von Sekretin, welches 3 Effekte hat:
    • 1. Inhibierung von Gastrin (weniger Säure-Produktion)
    • 2. Freisetzung HCO3- durch Pankreas (steigert pH im Duodenum wieder)
    • 3. Kontraktion des M.sphincter pylorii
  165. Beschreibe die typischen Motilitätsmuster bei den verschiedenen Verdauungsphasen? (cephale, gastrale, intestinale und interdigestive Phasen)
    • cephale: Relaxation des Fundus
    • gastralen (tonische): Akkommodation (Erweiterung Volumen) von 100ml bis auf 2000l
    • gastrale (phasisch): regelmässige Kontraktion in Antrum und Corpus, Bewegung Richtung Pylorus
    • intestinale Phase: propulsivä Motilität —> Bewegen von Speiseresten, nichtpropulsive Motilität —> Durchmischen durch Segmentation
    • Zottenkontratkion —> Durchmischen durch Pendelbewegung (Schleimhaut über Essenreste Ziehen)
    • interdigestive Phase: housekeeper waves/ MMC, zwischen Nahrungsaufnahmen (Reinigung), 3 Phasen: 1. Ruhe vor dem Sturm 2. diskont. Kontraktionen 3. kont. Kontraktionen. Ausgelöst durch Motilin (alle 90 min)
  166. Beschreibe die Fettsäuresynthase? (Aufbau, Zentren, etc.)
    • identische Dimere
    • 7 aktive Zentren pro Dimer
    • alle Reaktionen Synthese finden in Enzym statt.
    • Metabolite kovalent an Enzym gebunden über S-Brücke der AcylCarrierDomäne
  167. Was passiert beim 1 Schritt der Fettsäuresynthese?
    Das Acety, welches auf Acetyl-Coa ist wird mit Hilfe der prosth. Gruppe Phosphopahtetein (Pathonsäure, Vitamin) auf die Fettsäuresynthase übertragen (auf Acyl-Carrier-Domäne = ACP).
  168. Was passiert beim 2 Schritt der Fettsäuresynthese?
    der Acetylrest wird von der ACP auf eine andere Domäne verlagert (Acetyltransfer)
  169. Was passiert im 3 Schritt Fettsäuresynthese?
    • COO- AcetylCoA (Malonyl-CoA) gibt COO- Acetyl auf ACP ab. (Malonyltransfer)
    • Synthese Malonyl-CoA durch Acetylcarboxylase
  170. Was passiert beim 4 Schirtt der FS Synthese?
    COO- Acetyl wird an 1. Acetyl an ACP gehängt unter Kondensation von CO2
  171. Was passiert im 5. Schritt der FS Synthese?
    Mittels 2NADPH + 2H+ wird O des 1. Acetyls entfernt und 2 H+ ersetzen dieses —> NADP+ und H2O werden frei. Im Folgeschritt Transfer der Kette wieder auf andere Domäne (Neubeginn Zyklus)
  172. Wie lautet die FS Bilanz von z.B. Palmitinsäure (C16)?
    • Da 16C’s werden 8 Acetyle benötigt —> Also 8-AcetylCoa’s
    • Es müssen 7 O’s entfernt werden —> 7 NADPH’s benötigt
    • 7 C’s wo das O entfernt wurde fehlen je 2 Elektonen also 14 H+ benötigt.
    • 6H2O gehen weg —> weil 1 O nicht weg geht sondern am Ende sich in die Carboxylgruppen einfügt (COOH)
  173. Wie wird die FS Synthese reguliert?
    • Über die im 3. Schritt vorkommende Acetyl-Carboxylase —> aktiv wenn dephosporiliert (durch Phosphatase), inaktiv wenn phosphoriliert (durch Kinase).
    • Partiell aktiviert wenn phosphoriliert und Citrat angehängt.
  174. Welche Metabolite wirken inhibitorisch oder exzitatorisch auf die Kinasen oder Phosphatasen, welche die Acetylcarboxylase (De)-Phosporilieren?
    • AMP wirk exzitatorisch auf die Kinase
    • Phosphatase:
    • Insulin wirkt exzitatorisch
    • Glukagon und Adrenalin wirken inhibierend
  175. Wie wirkt Malannyl-CoA regulierend?
    Es inhibiert die Veresterung von einer FS mit Carnitin, somit ist der Transport ins Mitochondrium nicht möglich. (Sinnvoll da wenn viel malanyl-Coa vorhanden, Synthese betrieben wird und FS im Cytosol benötogt werden!)
  176. Wie wird Acetyl-CoA vom Mitochondrium (wo Citratzyklus statt findet) ins Cytosol transportiert?
    Zeichnen (KV24, F11)
  177. Was ist eine PUFA?
    poly-unsaturated-fatty-acid
  178. Was machen Desaturasen?
    Bauen Doppelbindungen in FS ein.
  179. Wofür ist die Elongation und Desaturation von Linol und Linolensäure wichtig? (3 Hauptgründe)
    • a) Regulation Membranfluidität und Regulation Aktivität Membranproteine
    • b) Hormone —> Prostagladine, Thromboxane Leukotrine
    • c) Transkription —> Induktion/Hemmung von Kernrezeptoren + Synthese von Transkriptionsfaktoren.
  180. NSAID?
    non-steroidal-anti-inflammatory Drugs (Ibuprofen, Aspirin etc.)
  181. Ausgehend von Arachidonsäure werden welche Stoffe synthetisiert? Welche Enzyme werden verwendet?
    • Arachidonsäure —> PGG2 (durch Cyclooxygenase) —> PGH2 Hydroperoxidase —> Thromboxane/Prostagladine
    • Arachidonsäure —> Leukotine (durch Lipooxygenase)
  182. Wieso Aspirin untypischer NSAID?
    Gegensatz andere Medikamente dieser Klasse, hemmt Aspirin die COX1 stärker als die COX2 + irreversible Hemmung
  183. Welche Ausgangsstoffe sind für die Synthese von Spingiolipiden und Phospholipiden relevant?
    Phosphatidsäure —> DAG/CDP-DAG (aus beiden DAG’s Synthese von Phosphatidylcholin möglich)
  184. Beschreibe ein möglicher Syntheseweg von Phosphatidylcholin?
    Cholin —> Phosporylcholin (durch Cholinkinase) + CTP —> CDP-Kinase, Pi + DAG —> Phospatidcholin und CMP weg.
  185. Was ist die Grundsubstanz für die Synthese von Spingiolipiden und aus was wird sie zusammengesetzt?
    Ceramid (Palmitoyl-CoA, Serin und langkettige Fettsäure-CoA)
  186. Wie wird Spingiomyelin synthetisiert und was wird auch noch hauptsächlich aus dem Ausgangssubstrat synthetisiert?
    • Ceramid + Phospatidylcholin —> Spingiomyelin + DAG
    • Ceramid + UDP-Monosaccharid —> Cerebrosid + weitere Monosaccharide —> Gangliosid
  187. Wo findet die Synthese von Cholesterin statt, welche Zwischensubstrate gibt es und welche drei weiteren Proteine gehen aus diesem Syntheseweg hervor?
    • Acetyl-CoA in Cytosol —> Isoprenoide in Peroxisom —> Squalen zu Cholesterin im Lumen von ER
    • weitere Proteine die hervorgehen sind:
    • Ubichinon —> Elektronen-Transportkette
    • Dolichol-PPi (Transportmolekül bei Glycosidierung von Proteinen)
    • Pronylreste —> Verankerung von Proteinen in der Membran)
  188. Syntheseweg von Cholesterin nur im Cytosol, welches ist das regulierende Enzym?
    • Acetyl-CoA + Acetyl-CoA —> Acetacetyl-CoA + CoA-SH (durch Thiolase) —> HMG-CoA (durch HMG-Synthase mit Substrat H2O) —> Mevalonat (durch HMG-Reduktase und Oxidation von 2 NADPH + H+)
    • regulierendes Enzym ist die HMG—CoA-Reduktase
  189. Wie wird die HMG-CoA-Reduktase reguliert und was heisst HMG?
    • Auf vier Stufen:
    • 1) Transkription —> Hemmung durch Steroide
    • 2) Translation —> Hemmung durch Isoprenoide
    • 3) Aktivität —> aktiv wenn Dephosphoriliert
    • 4) Abbau durch Proteasen —> erhöhter Abbau induziert durch Cholesterin und Isoprenoide
  190. Wirkung von intrazellulärem Cholesterin in der Zelle? (3 Effekte)
    • Hemmung der HMG-CoA-Reduktase
    • Abnahme Dichte LDL-Rezeptoren auf Zelle
    • Aktivation ACAT (Enzym welches Cholesterin in Cholesterinesther überführt —> Speicherform von Cholesterin
  191. Welche AS sind essentiell (oder bedingt)? (8+1)
    • Histidin —> nur bei Kinder
    • Leucin
    • Isoleucin
    • Tryptophan —> Mangel wenn nur Maisernährung
    • Lysin
    • Valin
    • Threonin
    • Phenylalanin —> auch semisessentiell
    • Methionin —> auch semiessentiell
    • (Cystein)
    • (Tyrosin)
  192. Was passiert wenn essentielle AS fehlen?
    negative N-Bilanz
  193. Wie gross ist die Menge freier AS im Körper und Menge deren welche als Proteine gebunden sind?
    • 70-100g
    • 10kg in Form von Proteinen
  194. Wie kann man Proteasen einteilen?
    • Proteasen —> Hydrolasen (Spaltung Proteine unter Einbau H2O) Einteilung in:
    • Endopeptidasen —> schneiden im Innern einer Proteinkette
    • Exopeptidasen —> Schneiden an den Enden einer Proteinkette, weiter Einteilung in Aminopeptidasen (schneiden am N-Terminus) und Carboxypeptidasen (schneiden am COOH-Terminus)
  195. Wie funktioniert ein Proteasom?
    • Proteinkomplex, welcher in Cytosol schwimmt
    • Baut falsch gefaltete und gealterte Proteine ab
    • Vorher Markierung durch Ubiquitin (unter ATP-Verbrauch) nötig für Abbau
  196. Aufgaben von AS im Körper?
    • Energieproduktion
    • Aufbau Proteine
    • Biogene Amine
    • N-Donor —> sonst keine!
    • Hämsynthese
  197. Welche Möglichkeiten gibt es um eine AS in den Intermediärstoffwechsel einzuschleusen?
    • Voraussetzung Entfernung der Aminogruppe für Verwendung des KW-Gerüsts
    • Desaminierung (Entfernung): dehydrierend, eliminierend, hydrolytisch
    • Transaminierung —> NH2-Transfer
  198. Was passiert bei der dehydrierenden Desaminierung? Enzyme? Nutzen?
    • L-Glutamat Entfernung eines H durch NADP+ zu NADPH + H+ —> alpha-Iminoglutarat
    • alpha-Iminoglutarat + H2O zu alpha-Ketogluterat und NH4+ (Bestandteil Citratzyklus)
    • beide Reaktionen durch Glutamat-Dehydrogenase katalysiert.
    • Bereitstellung von Substrat (NADH und alpha-Ketogluterat) für die Synthese von ATP im Lebermitochondrium.
  199. Was passiert bei der hydrolytischen Desaminierung? Enzym? Nutzen?
    • Mittels H20 wird die Amingruppe (NH2) abgespalten und zu NH4+ das O welches übrig bleibt geht oxidiert an den Platz der ursprünglichen Aminogruppe.
    • Bei Glutamin = Glutaminase
    • Verwendung KWS-Gerüst
    • Grösste Produktion an Ammoniumionen!
  200. Was passiert bei der Eliminierenden Desaminierung? Enzym?
    • Nur Serin und Threonin werden auf diese Weise abgebaut.
    • Zuerst wird ein H2O Molekül enzymatisch aus der AS dehydriert (durch z.B. Serin-Dehydratse) und anschliessend in nicht enzymatischen Schritt durch H2O NH4+ abgespalten (Hydrolyse), Pyrivat entsteht.
Author:
cecchi_star
ID:
313759
Card Set:
Wörtchen Block 2
Updated:
2016-01-05 15:46:27
Tags:
Block gastrointestinal
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Block 2, 2. STJ
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